Q9ZNA2 (RECR_DEIRA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Recombination protein recR | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Deinococcus radiodurans | ||||
| Taxonomic identifier | 1299 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Deinococcales › Deinococcaceae › Deinococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 220 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May play a role in DNA repair. It seems to be involved in an recBC-independent recombinational process of DNA repair. It may act with recF and recO By similarity. HAMAP MF_00017 |
| Sequence similarities | Belongs to the recR family. Contains 1 Toprim domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA recombination DNA repair |
| Domain | Zinc-finger |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA recombination Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW DNA repairInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 220 | 220 | Recombination protein recR HAMAP MF_00017 | PRO_0000190315 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 80 – 171 | 92 | Toprim | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 57 – 72 | 16 | C4-type Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 88 | 1 | P → H in BAA34648. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 15 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 32 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 53 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 68 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 87 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 93 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 106 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 130 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 139 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 158 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 167 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 180 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 191 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 197 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Mutation in recR gene of Deinococcus radiodurans and possible involvement of its product in the repair of DNA interstrand cross-links." Kitayama S., Narumi I., Kikuchi M., Watanabe H. Mutat. Res. 461:179-187(2000) [PubMed: 11056289] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422. |
| [2] | "Genome sequence of the radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans R1." White O., Eisen J.A., Heidelberg J.F., Hickey E.K., Peterson J.D., Dodson R.J., Haft D.H., Gwinn M.L., Nelson W.C., Richardson D.L., Moffat K.S., Qin H., Jiang L., Pamphile W., Crosby M., Shen M., Vamathevan J.J., Lam P. Fraser C.M.Science 286:1571-1577(1999) [PubMed: 10567266] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB020240 Genomic DNA. Translation: BAA34648.1. AE000513 Genomic DNA. Translation: AAF09785.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | H75547. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_293922.1. NC_001263.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9ZNA2. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q9ZNA2. Positions 1-199. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| MINT | MINT-4981183. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1799164. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus DR_0198 in contig AE000513_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | dra:DR_0198. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243230.1.peg.381. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 21627879. VBIDeiRad64572_0362. | ||||||||||||||||||
| TIGR | DR_0198. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG571744. | ||||||||||||||||||
| OMA | ILATDPN. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q9ZNA2. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00076. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | DRAD243230:DR_0198-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00017. RecR. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000093. DNA_Rcmb_RecR. IPR003583. Hlx-hairpin-Hlx_DNA-bd_motif. IPR023627. Rcmb_RecR. IPR023628. Rcmb_RecR_C4-type_Zn. IPR015967. Rcmb_RecR_CS. IPR006171. Toprim_domain. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K06187. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02132. RecR. 1 hit. PF01751. Toprim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00278. HhH1. 1 hit. SM00493. TOPRIM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF111304. RecR. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00615. RecR. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01300. RECR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RECR_DEIRA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9ZNA2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with