Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q9ZBU1 (XYOA_STRCO)
Last modified
February 9, 2010.
Version 54.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Probable xylitol oxidase EC=1.1.3.41 Alternative name(s): Alditol oxidase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Streptomyces coelicolor [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1902 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 418 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of xylitol to xylose, also acts on D-sorbitol By similarity. |
| Catalytic activity | An alditol + O2 = an aldose + H2O2. |
| Cofactor | FAD By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the oxygen-dependent FAD-linked oxidoreductase family. Contains 1 FAD-binding PCMH-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | membrane Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | D-arabinono-1,4-lactone oxidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro FAD bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro xylitol oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 418 | 418 | Probable xylitol oxidase | PRO_0000128174 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 13 – 179 | 167 | FAD-binding PCMH-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 46 | 1 | Tele-8alpha-FAD histidine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 12 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 35 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 73 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 77 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 96 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 117 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 140 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 150 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 175 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 190 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 204 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 214 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 229 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 270 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 275 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 294 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 307 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 312 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 315 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 324 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 346 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 364 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 367 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 385 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 401 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 416 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the model actinomycete Streptomyces coelicolor A3(2)." Bentley S.D., Chater K.F., Cerdeno-Tarraga A.-M., Challis G.L., Thomson N.R., James K.D., Harris D.E., Quail M.A., Kieser H., Harper D., Bateman A., Brown S., Chandra G., Chen C.W., Collins M., Cronin A., Fraser A., Goble A. Hopwood D.A.Nature 417:141-147(2002) [PubMed: 12000953] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-471 / A3(2) / M145. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL939126 Genomic DNA. Translation: CAA22381.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | T34660. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_630252.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1101588. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sco:SCO6147. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|100226.1.peg.6092. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG581315. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | PHWGKVF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SCOE100226:SCO6147-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.3.41. 1084. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR007173. ALO. IPR016166. FAD-bd_2. IPR016168. FAD-linked_Oxase_FAD-bd_sub2. IPR006094. Oxid_FAD_bind_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.465.20. FAD-linked_oxidase_FAD-bd_sub2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF04030. ALO. 1 hit. PF01565. FAD_binding_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51387. FAD_PCMH. 1 hit. PS00862. OX2_COVAL_FAD. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYOA_STRCO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9ZBU1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


