Q9ZBU1 (XYOA_STRCO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 65.
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| Protein names | Recommended name: Probable xylitol oxidase EC=1.1.3.41 Alternative name(s): Alditol oxidase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Streptomyces coelicolor | ||||||
| Taxonomic identifier | 1902 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 418 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of xylitol to xylose, also acts on D-sorbitol By similarity. |
| Catalytic activity | An alditol + O2 = an aldose + H2O2. |
| Cofactor | FAD By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the oxygen-dependent FAD-linked oxidoreductase family. Contains 1 FAD-binding PCMH-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | membrane Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | D-arabinono-1,4-lactone oxidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro xylitol oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 418 | 418 | Probable xylitol oxidase | PRO_0000128174 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 13 – 179 | 167 | FAD-binding PCMH-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 46 | 1 | Pros-8alpha-FAD histidine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 12 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 35 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 73 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 77 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 96 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 117 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 140 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 150 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 175 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 190 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 204 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 214 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 229 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 270 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 275 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 294 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 307 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 312 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 315 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 324 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 346 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 364 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 367 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 385 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 401 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 416 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the model actinomycete Streptomyces coelicolor A3(2)." Bentley S.D., Chater K.F., Cerdeno-Tarraga A.-M., Challis G.L., Thomson N.R., James K.D., Harris D.E., Quail M.A., Kieser H., Harper D., Bateman A., Brown S., Chandra G., Chen C.W., Collins M., Cronin A., Fraser A., Goble A. Hopwood D.A.Nature 417:141-147(2002) [PubMed: 12000953] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-471 / A3(2) / M145. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL939126 Genomic DNA. Translation: CAA22381.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | T34660. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_630252.1. NC_003888.3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9ZBU1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9ZBU1. Positions 1-417. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1101588. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SCO6147 in contig AL645882_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sco:SCO6147. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|100226.1.peg.6092. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23742208. VBIStrCoe124346_6251. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG581315. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | PHWGKVF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK903044. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR007173. ALO. IPR016166. FAD-bd_2. IPR016168. FAD-linked_Oxase_FAD-bd_sub2. IPR006094. Oxid_FAD_bind_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.465.20. FAD-linked_oxidase_FAD-bd_sub2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00594. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF04030. ALO. 1 hit. PF01565. FAD_binding_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56176. FAD-binding_2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51387. FAD_PCMH. 1 hit. PS00862. OX2_COVAL_FAD. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYOA_STRCO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9ZBU1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with