Q9YA64 (SYY_AERPE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 67.
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| Protein names | Recommended name: Tyrosine--tRNA ligase EC=6.1.1.1 Alternative name(s): Tyrosyl-tRNA synthetase Short name=TyrRS | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Aeropyrum pernix (strain ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 272557 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Desulfurococcales › Desulfurococcaceae › Aeropyrum |
Protein attributes
| Sequence length | 364 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the attachment of tyrosine to tRNA(Tyr) in a two-step reaction: tyrosine is first activated by ATP to form Tyr-AMP and then transferred to the acceptor end of tRNA(Tyr) By similarity. HAMAP MF_02009 |
| Catalytic activity | ATP + L-tyrosine + tRNA(Tyr) = AMP + diphosphate + L-tyrosyl-tRNA(Tyr). HAMAP MF_02009 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_02009. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I aminoacyl-tRNA synthetase family. TyrS type 4 subfamily. |
| Sequence caution | The sequence BAA81085.2 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Aminoacyl-tRNA synthetase Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tyrosyl-tRNA aminoacylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tyrosine-tRNA ligase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 364 | 364 | Tyrosine--tRNA ligase HAMAP MF_02009 | PRO_0000240262 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 238 – 242 | 5 | "KMSKS" region HAMAP MF_02009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 39 | 1 | Tyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 49 | 1 | ATP Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 52 | 1 | ATP Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 165 | 1 | Tyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 169 | 1 | Tyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 172 | 1 | Tyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 187 | 1 | Tyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 241 | 1 | ATP Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 14 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 21 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 32 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 42 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 64 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 73 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 80 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 104 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 121 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 135 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 175 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 198 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 211 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 246 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 262 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 282 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 283 – 286 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 308 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 317 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 346 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 360 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome sequence of an aerobic hyper-thermophilic crenarchaeon, Aeropyrum pernix K1." Kawarabayasi Y., Hino Y., Horikawa H., Yamazaki S., Haikawa Y., Jin-no K., Takahashi M., Sekine M., Baba S., Ankai A., Kosugi H., Hosoyama A., Fukui S., Nagai Y., Nishijima K., Nakazawa H., Takamiya M., Masuda S. Kikuchi H.DNA Res. 6:83-101(1999) [PubMed: 10382966] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1. |
| [2] | "Crystal structures of tyrosyl-tRNA synthetases from Archaea." Kuratani M., Sakai H., Takahashi M., Yanagisawa T., Kobayashi T., Murayama K., Chen L., Liu Z.-J., Wang B.-C., Kuroishi C., Kuramitsu S., Terada T., Bessho Y., Shirouzu M., Sekine S., Yokoyama S. J. Mol. Biol. 355:395-408(2006) [PubMed: 16325203] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000002 Genomic DNA. Translation: BAA81085.2. Different initiation. | ||||||||||||
| PIR | E72512. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_148365.2. NC_000854.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9YA64. | ||||||||||||
| SMR | Q9YA64. Positions 4-361. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1445173. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus APE_2074.1 in contig BA000002_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ape:APE_2074.1. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|272557.1.peg.1473. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG330667. | ||||||||||||
| OMA | GMEQRKI. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9YA64. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK08560. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | APER272557:APE2074-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_02009. Tyr_tRNA_synth_type4. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR002305. aa-tRNA-synth_Ic. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. IPR002307. Tyr-tRNA-synth. IPR023678. Tyr-tRNA-synth_4. IPR023617. Tyr-tRNA-synth_arc-type. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01866. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11946:SF8. Tyr-tRNA_synth. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00579. tRNA-synt_1b. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006588. TyrRS_arch_euk. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR01040. TRNASYNTHTYR. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00234. TyrS. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00178. AA_TRNA_LIGASE_I. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYY_AERPE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9YA64 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Aminoacyl-tRNA synthetases List of aminoacyl-tRNA synthetase entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with