Q9Y4D1 (DAAM1_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Disheveled-associated activator of morphogenesis 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1078 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Binds to disheveled (Dvl) and Rho, and mediates Wnt-induced Dvl-Rho complex formation. May play a role as a scaffolding protein to recruit Rho-GDP and Rho-GEF, thereby enhancing Rho-GTP formation. Can direct nucleation and elongation of new actin filaments. Ref.7 Ref.8 |
| Subunit structure | Homodimer. Interacts with CIP4, FNBP1 and FNBP1L. Interacts with the SH3 domains of Abl, BTK, endophilin, spectrin and SRC. Binds specifically to GTP-bound CDC42 and RHOA. Ref.7 Ref.8 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed in all tissues examined. |
| Domain | The C-terminal DAD domain may participate in intramolecular interactions with the N-terminus. |
| Sequence similarities | Belongs to the formin homology family. Contains 1 DAD (diaphanous autoregulatory) domain. Contains 1 FH1 (formin homology 1) domain. Contains 1 FH2 (formin homology 2) domain. Contains 1 GBD/FH3 (Rho GTPase-binding/formin homology 3) domain. |
| Sequence caution | The sequence BAA31641.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. The sequence BAC04230.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Coiled coil |
| Ligand | Actin-binding |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | actin cytoskeleton organization Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from direct assay. Source: HPA plasma membraneInferred from direct assay. Source: HPA |
| Molecular function | Rho GTPase binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro actin bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q9Y4D1-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q9Y4D1-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 656-665: Missing. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q9Y4D1-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 788-818: Missing. 888-916: NMTELDKEISTLRSGLKAVETELEYQKSQ → KSWNIRSLSPHSPEISLCLLSASSSQ 917-1078: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1078 | 1078 | Disheveled-associated activator of morphogenesis 1 | PRO_0000194907 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 45 – 420 | 376 | GBD/FH3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 528 – 599 | 72 | FH1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 600 – 1009 | 410 | FH2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1027 – 1058 | 32 | DAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 693 – 702 | 10 | Actin-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 437 – 526 | 90 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 528 – 593 | 66 | Pro-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 656 – 665 | 10 | Missing in isoform 2. | VSP_008000 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 788 – 818 | 31 | Missing in isoform 3. | VSP_008001 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 888 – 916 | 29 | NMTEL…YQKSQ → KSWNIRSLSPHSPEISLCLL SASSSQ in isoform 3. | VSP_008002 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 917 – 1078 | 162 | Missing in isoform 3. | VSP_008003 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 698 | 1 | I → A: Abolishes actin-binding. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 940 | 1 | S → F in AAH24781. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 596 – 598 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 620 – 622 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 624 – 626 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 627 – 630 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 633 – 635 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 636 – 639 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 642 – 648 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 650 – 652 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 690 – 703 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 707 – 715 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 725 – 733 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 738 – 745 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 746 – 749 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 751 – 753 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 756 – 765 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 770 – 806 | 37 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 808 – 824 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 827 – 829 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 837 – 845 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 856 – 867 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 869 – 873 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 874 – 877 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 878 – 880 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 881 – 885 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 889 – 914 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 924 – 959 | 36 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 969 – 994 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 996 – 999 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1001 – 1022 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. X. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which can code for large proteins in vitro." Ishikawa K., Nagase T., Suyama M., Miyajima N., Tanaka A., Kotani H., Nomura N., Ohara O. DNA Res. 5:169-176(1998) [PubMed: 9734811] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Brain. |
| [2] | "The DNA sequence and analysis of human chromosome 14." Heilig R., Eckenberg R., Petit J.-L., Fonknechten N., Da Silva C., Cattolico L., Levy M., Barbe V., De Berardinis V., Ureta-Vidal A., Pelletier E., Vico V., Anthouard V., Rowen L., Madan A., Qin S., Sun H., Du H. Weissenbach J.Nature 421:601-607(2003) [PubMed: 12508121] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 2). Tissue: Placenta and Uterus. |
| [4] | "Full-length cDNA libraries and normalization." Li W.B., Gruber C., Jessee J., Polayes D. Submitted (FEB-2003) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 1-497 (ISOFORM 1). Tissue: Fetal brain. |
| [5] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed: 14702039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 706-1078 (ISOFORM 3). Tissue: Thymus. |
| [6] | "Wnt/Frizzled activation of Rho regulates vertebrate gastrulation and requires a novel Formin homology protein Daam1." Habas R., Kato Y., He X. Cell 107:843-854(2001) [PubMed: 11779461] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [7] | "The diaphanous-related formin DAAM1 collaborates with the Rho GTPases RhoA and Cdc42, CIP4 and Src in regulating cell morphogenesis and actin dynamics." Aspenstroem P., Richnau N., Johansson A.-S. Exp. Cell Res. 312:2180-2194(2006) [PubMed: 16630611] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INTERACTION WITH ABL1; BTK; CDC42; CIP4; ENDOPHILIN; FNBP1; FNBP1L; RHOA; SPECTRIN AND SRC, SUBCELLULAR LOCATION. |
| [8] | "Structure of the FH2 domain of Daam1: implications for formin regulation of actin assembly." Lu J., Meng W., Poy F., Maiti S., Goode B.L., Eck M.J. J. Mol. Biol. 369:1258-1269(2007) [PubMed: 17482208] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.25 ANGSTROMS) OF 596-1078, SUBUNIT, MUTAGENESIS OF ILE-698, FUNCTION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB014566 mRNA. Translation: BAA31641.1. Different initiation. AL133502 Genomic DNA. No translation available. BC024781 mRNA. Translation: AAH24781.1. BC038428 mRNA. Translation: AAH38428.1. BC064999 mRNA. Translation: AAH64999.1. BX247986 mRNA. Translation: CAD62320.1. AK093813 mRNA. Translation: BAC04230.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00337800. IPI00337801. IPI00337802. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_055807.1. NM_014992.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.654934. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q9Y4D1. Positions 53-424, 594-1048. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-29641N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | Q9Y4D1. 4 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1180756. | ||||||||||||||||||
| STRING | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||
| DMDM | 34098767. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000351081; ENSP00000247170; ENSG00000100592. ENST00000395125; ENSP00000378557; ENSG00000100592. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 23002. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:23002. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc001xdz.1. human. uc001xea.1. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 23002. | ||||||||||||||||||
| GeneCards | GC14P059655. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0011701. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:18142. DAAM1. | ||||||||||||||||||
| HPA | HPA026605. | ||||||||||||||||||
| MIM | 606626. gene. | ||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA27129. | ||||||||||||||||||
| HUGE | Search... | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | prNOG06028. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00600000084372. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG357301. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG101333. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| OMA | PMGLALK. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4RBQHV. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_DAAM1. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q9Y4D1. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000100592. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003104. Actin-bd_FH2/DRF_autoreg. IPR011989. ARM-like. IPR016024. ARM-type_fold. IPR014767. Diaphanous_autoregulatory. IPR010472. Drf_FH3. IPR010473. Drf_GTPase-bd. IPR015425. FH2_actin-bd. IPR014768. GTPase-bd/formin_homology_3. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.25.10.10. ARM-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K04512. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF06367. Drf_FH3. 1 hit. PF06371. Drf_GBD. 1 hit. PF02181. FH2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00498. FH2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48371. ARM-type_fold. 1 hit. SSF101447. FH2_actin_bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51231. DAD. 1 hit. PS51444. FH2. 1 hit. PS51232. GBD_FH3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 43908. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DAAM1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9Y4D1 Secondary accession number(s): Q86U34, Q8N1Z8, Q8TB39 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 14 Human chromosome 14: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with