##gff-version 3 Q9Y2I7 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19369195,PMID:22814378 Q9Y2I7 UniProtKB Chain 2 2098 . . . ID=PRO_0000185452;Note=1-phosphatidylinositol 3-phosphate 5-kinase Q9Y2I7 UniProtKB Domain 365 440 . . . Note=DEP;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00066 Q9Y2I7 UniProtKB Domain 1758 2084 . . . Note=PIPK;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00781 Q9Y2I7 UniProtKB Zinc finger 158 218 . . . Note=FYVE-type;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Region 1 45 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 57 123 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 292 329 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 442 469 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 484 505 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 616 868 . . . Note=Chaperonin-like domain;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z1T6 Q9Y2I7 UniProtKB Region 1161 1191 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 1512 1616 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 1692 1799 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Region 1842 2098 . . . Note=Catalytic Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 1 30 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 66 95 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 96 118 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 442 461 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 1170 1186 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 1559 1584 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Compositional bias 1692 1739 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 164 164 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 167 167 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 180 180 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 183 183 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 188 188 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 191 191 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 210 210 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Binding site 213 213 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00091 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19369195,PMID:22814378 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 23 23 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 48 48 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163,PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 88 88 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 299 299 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195,PMID:23186163 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 307 307 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 312 312 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z1T6 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 318 318 . . . Note=Phosphoserine%3B by PKB/AKT1 or PKB/AKT2;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20513353;Dbxref=PMID:20513353 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 329 329 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:18669648 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 475 475 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z1T6 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1522 1522 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1544 1544 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195,PMID:23186163 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1549 1549 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:19369195,PMID:23186163 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1669 1669 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1754 1754 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:19369195 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 1969 1969 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Modified residue 2053 2053 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Alternative sequence 108 204 . . . ID=VSP_040108;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q9Y2I7 UniProtKB Alternative sequence 109 203 . . . ID=VSP_040109;Note=In isoform 3. TRRKAEPTFGGHDPRTAVQLRSLSTVLKRLKEIMEGKSQDSDLKQYWMPDSQCKECYDCSEKFTTFRRRHHCRLCGQIFCSRCCNQEIPGKFMGY->NSLQHPQEN;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q9Y2I7 UniProtKB Alternative sequence 546 548 . . . ID=VSP_040110;Note=In isoform 2%2C isoform 3 and isoform 4. EYL->GRR;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q9Y2I7 UniProtKB Alternative sequence 549 2098 . . . ID=VSP_040111;Note=In isoform 2%2C isoform 3 and isoform 4. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 617 617 . . . ID=VAR_057097;Note=M->V;Dbxref=dbSNP:rs16840913 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 696 696 . . . ID=VAR_063406;Note=S->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.1,ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs10932258 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 932 932 . . . ID=VAR_063407;Note=L->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.1,ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs2363468 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 988 2098 . . . ID=VAR_083736;Note=In CFD. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15902656;Dbxref=PMID:15902656 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 995 995 . . . ID=VAR_063408;Note=Q->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.1,ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs893254 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 998 998 . . . ID=VAR_063409;Note=T->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.1,ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs893253 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 1033 1033 . . . ID=VAR_057098;Note=S->A;Dbxref=dbSNP:rs999890 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 1103 1103 . . . ID=VAR_025309;Note=In CFD. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15902656;Dbxref=dbSNP:rs121918336,PMID:15902656 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 1183 1183 . . . ID=VAR_063410;Note=Q->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14702039,ECO:0000269|Ref.1,ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs1529979,PMID:14702039 Q9Y2I7 UniProtKB Natural variant 1858 1858 . . . ID=VAR_057099;Note=R->Q;Dbxref=dbSNP:rs2289170 Q9Y2I7 UniProtKB Mutagenesis 1877 1877 . . . Note=Loss of autophosphorylation. Loss of phosphatidylinositol 3-phosphate 5-kinase activity. K->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Mutagenesis 2053 2053 . . . Note=No effect on phosphatidylinositol 3-phosphate 5-kinase activity. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Mutagenesis 2053 2053 . . . Note=Reduces 2-folds phosphatidylinositol 3-phosphate 5-kinase activity. S->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33098764;Dbxref=PMID:33098764 Q9Y2I7 UniProtKB Sequence conflict 1335 1335 . . . Note=M->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9Y2I7 UniProtKB Sequence conflict 2019 2019 . . . Note=L->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305