Q9Y232 (CDYL1_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 110.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Chromodomain Y-like protein Short name=CDY-like EC=2.3.1.48 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 598 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Acts as repressor of transcription By similarity. Has histone acetyltransferase activity, with a preference for histone H4. Ref.6 |
| Catalytic activity | Acetyl-CoA + [histone] = CoA + acetyl-[histone]. |
| Subunit structure | Interacts with HDAC1 and HDAC2 via its C-terminal acetyl-CoA-binding domain By similarity. |
| Subcellular location | Nucleus By similarity. |
| Tissue specificity | Ubiquitous. Expressed at moderate levels in all tissues examined. |
| Miscellaneous | Interaction with HDAC1 or HDAC2 prevents Coenzyme A binding By similarity. |
| Sequence similarities | Contains 1 chromo domain. |
| Sequence caution | The sequence CAB43304.1 differs from that shown. Reason: |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transcription Transcription regulation |
| Cellular component | Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| PTM | Methylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | histone acetylation Inferred from electronic annotation. Source: GOC regulation of transcription, DNA-dependentInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW spermatogenesisTraceable author statement Ref.1. Source: ProtInc transcription, DNA-dependentInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | nucleus Inferred from direct assay PubMed 18450745. Source: MGI |
| Molecular_function | histone acetyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 4 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q9Y232-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q9Y232-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-54: Missing. 55-62: AQQPPALQ → MASEELYE | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q9Y232-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-289: Missing. | ||||||
| Isoform 4 (identifier: Q9Y232-4) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-186: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 598 | 598 | Chromodomain Y-like protein | PRO_0000080221 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 61 – 121 | 61 | Chromo | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 88 | 1 | Phosphoserine Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 135 | 1 | N6,N6,N6-trimethyllysine; by EHMT2; alternate Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 135 | 1 | N6,N6-dimethyllysine; by EHMT2; alternate Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 135 | 1 | N6-methyllysine; by EHMT2; alternate Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | Phosphoserine Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 216 | 1 | Phosphoserine Ref.10 Ref.11 Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 289 | 289 | Missing in isoform 3. | VSP_026382 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 186 | 186 | Missing in isoform 4. | VSP_041025 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 54 | 54 | Missing in isoform 2. | VSP_026383 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 55 – 62 | 8 | AQQPPALQ → MASEELYE in isoform 2. | VSP_026384 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 2 | 1 | T → A. Ref.1 Corresponds to variant rs3812179 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_032936 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 9 | 1 | S → P. Ref.1 Corresponds to variant rs3812178 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_032937 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 48 | 1 | V → A. Ref.1 Corresponds to variant rs13196069 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_032938 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 60 | 1 | A → G. Ref.1 Corresponds to variant rs28360500 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_032939 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 205 | 1 | S → N in BAF84290. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 291 | 1 | D → N in BAG59526. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 443 | 1 | V → L in BAF84290. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 558 | 1 | N → S in BAG59526. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 584 | 1 | M → T in AAI19683. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 591 | 1 | L → M in AAI19683. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 71 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 81 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 90 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 95 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 113 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 349 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 357 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 360 – 363 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 384 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 390 – 397 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 405 – 414 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 436 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 441 – 445 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 455 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 457 – 459 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 460 – 466 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 472 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 475 – 479 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 486 – 494 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 496 – 505 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 511 – 516 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 521 – 524 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 526 – 528 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 529 – 541 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 545 – 556 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 557 – 559 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 560 – 579 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 581 – 584 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 585 – 596 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Retroposition of autosomal mRNA yielded testis-specific gene family on human Y chromosome." Lahn B.T., Page D.C. Nat. Genet. 21:429-433(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1), VARIANTS ALA-2; PRO-9; ALA-48 AND GLY-60. Tissue: Testis. |
| [2] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORMS 2 AND 4). Tissue: Placenta and Tongue. |
| [3] | "The DNA sequence and analysis of human chromosome 6." Mungall A.J., Palmer S.A., Sims S.K., Edwards C.A., Ashurst J.L., Wilming L., Jones M.C., Horton R., Hunt S.E., Scott C.E., Gilbert J.G.R., Clamp M.E., Bethel G., Milne S., Ainscough R., Almeida J.P., Ambrose K.D., Andrews T.D. Beck S.Nature 425:805-811(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORMS 2 AND 3), NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 253-598 (ISOFORM 1). Tissue: Eye and Uterus. |
| [5] | "The full-ORF clone resource of the German cDNA consortium." Bechtel S., Rosenfelder H., Duda A., Schmidt C.P., Ernst U., Wellenreuther R., Mehrle A., Schuster C., Bahr A., Bloecker H., Heubner D., Hoerlein A., Michel G., Wedler H., Koehrer K., Ottenwaelder B., Poustka A., Wiemann S., Schupp I. BMC Genomics 8:399-399(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 337-598. Tissue: Uterus. |
| [6] | "Previously uncharacterized histone acetyltransferases implicated in mammalian spermatogenesis." Lahn B.T., Tang Z.L., Zhou J., Barndt R.J., Parvinen M., Allis C.D., Page D.C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:8707-8712(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [7] | "Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks." Olsen J.V., Blagoev B., Gnad F., Macek B., Kumar C., Mortensen P., Mann M. Cell 127:635-648(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [8] | "Combining protein-based IMAC, peptide-based IMAC, and MudPIT for efficient phosphoproteomic analysis." Cantin G.T., Yi W., Lu B., Park S.K., Xu T., Lee J.-D., Yates J.R. III J. Proteome Res. 7:1346-1351(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [9] | "Protein lysine methyltransferase G9a acts on non-histone targets." Rathert P., Dhayalan A., Murakami M., Zhang X., Tamas R., Jurkowska R., Komatsu Y., Shinkai Y., Cheng X., Jeltsch A. Nat. Chem. Biol. 4:344-346(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: METHYLATION AT LYS-135, MASS SPECTROMETRY. |
| [10] | "A quantitative atlas of mitotic phosphorylation." Dephoure N., Zhou C., Villen J., Beausoleil S.A., Bakalarski C.E., Elledge S.J., Gygi S.P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:10762-10767(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-88 AND SER-216, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [11] | "Quantitative phosphoproteomics reveals widespread full phosphorylation site occupancy during mitosis." Olsen J.V., Vermeulen M., Santamaria A., Kumar C., Miller M.L., Jensen L.J., Gnad F., Cox J., Jensen T.S., Nigg E.A., Brunak S., Mann M. Sci. Signal. 3:RA3-RA3(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-201 AND SER-216, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [12] | "System-wide temporal characterization of the proteome and phosphoproteome of human embryonic stem cell differentiation." Rigbolt K.T., Prokhorova T.A., Akimov V., Henningsen J., Johansen P.T., Kratchmarova I., Kassem M., Mann M., Olsen J.V., Blagoev B. Sci. Signal. 4:RS3-RS3(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-216, MASS SPECTROMETRY. |
| [13] | "Crystal structures of human CDY proteins reveal a crotonase-like fold." Wu H., Min J., Antoshenko T., Plotnikov A.N. Proteins 76:1054-1061(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 338-598. |
| [14] | "Solution structure of RSGI RUH-064, a chromo domain from human cDNA." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (OCT-2006) to the PDB data bank Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 55-120. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF081258 mRNA. Translation: AAD22734.1. AF081259 mRNA. Translation: AAD22735.1. AK291601 mRNA. Translation: BAF84290.1. AK296985 mRNA. Translation: BAG59526.1. AL356747, AL022725, AL359643 Genomic DNA. Translation: CAC36888.2. AL359643, AL022725, AL356747 Genomic DNA. Translation: CAH73737.1. AL022725, AL356747, AL359643 Genomic DNA. Translation: CAI20892.1. BC061516 mRNA. Translation: AAH61516.1. BC108725 mRNA. Translation: AAI08726.1. BC119682 mRNA. Translation: AAI19683.1. AL050164 mRNA. Translation: CAB43304.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00293963. IPI00334502. IPI00655922. IPI00942198. | ||||||||||||||||||
| PIR | T08789. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001137442.1. NM_001143970.1. NP_001137443.1. NM_001143971.1. NP_004815.3. NM_004824.3. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.269092. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | Q9Y232. 7 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-2829840. | ||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000380718. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||
| DMDM | 150421527. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000328908; ENSP00000330512; ENSG00000153046. ENST00000343762; ENSP00000340908; ENSG00000153046. ENST00000397588; ENSP00000380718; ENSG00000153046. ENST00000449732; ENSP00000394076; ENSG00000153046. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 9425. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:9425. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc003mwi.3. human. uc003mwj.3. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 9425. | ||||||||||||||||||
| GeneCards | GC06P004706. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:1811. CDYL. | ||||||||||||||||||
| HPA | CAB012249. | ||||||||||||||||||
| MIM | 603778. gene. | ||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA26356. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1024. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG006723. | ||||||||||||||||||
| OMA | LVRCNMK. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4KPT9K. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_CDYL. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000153046. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023780. Chromo_domain. IPR000953. Chromo_domain/shadow. IPR016197. Chromodomain-like. IPR023779. Chromodomain_CS. IPR001753. Crotonase_core_superfam. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00385. Chromo. 1 hit. PF00378. ECH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00298. CHROMO. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF54160. Chromodomain-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00598. CHROMO_1. 1 hit. PS50013. CHROMO_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| ChiTaRS | CDYL. human. | ||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9Y232. | ||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 9425. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 35306. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CDYL1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9Y232 Secondary accession number(s): A8K6D6 Q9Y424 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 6 Human chromosome 6: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
