Q9XSH5 (FKBP5_SAIBB) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
March 8, 2011.
Version 62.
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| Protein names | Recommended name: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 Short name=PPIase FKBP5 EC=5.2.1.8 Alternative name(s): 51 kDa FK506-binding protein Short name=51 kDa FKBP Short name=FKBP-51 FK506-binding protein 5 Short name=FKBP-5 Rotamase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saimiri boliviensis boliviensis (Bolivian squirrel monkey) | ||||
| Taxonomic identifier | 39432 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Platyrrhini › Cebidae › Saimiriinae › Saimiri |
Protein attributes
| Sequence length | 457 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Interacts with functionally mature heterooligomeric progesterone receptor complexes along with HSP90 and TEBP By similarity. Interacts with the glucocorticoid receptor and modulates its response to glucocorticoids. Ref.1 Ref.2 |
| Catalytic activity | Peptidylproline (omega=180) = peptidylproline (omega=0). |
| Enzyme regulation | Inhibited by FK506 but not cyclosporin. |
| Subunit structure | Part of a heteromultimeric cytoplasmic complex with HSP90, HSP70 and steroid receptors. Dissociates from the complex when NR3C1 binds glucocorticoid By similarity. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Phosphorylated upon DNA damage, probably by ATM or ATR By similarity. |
| Miscellaneous | The relative resistance of squirrel monkeys to glucocorticoids is associated with a high level of expression of FKBP5, but is also due to intrinsic differences between the human and the monkey proteins. Human FKBP5 has a much lower effect on glucocorticoid sensitivity. |
| Sequence similarities | Contains 2 PPIase FKBP-type domains. Contains 3 TPR repeats. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Repeat TPR repeat |
| Molecular function | Chaperone Isomerase Rotamase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein folding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 457 | 457 | Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 | PRO_0000075328 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 50 – 138 | 89 | PPIase FKBP-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 165 – 251 | 87 | PPIase FKBP-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 268 – 301 | 34 | TPR 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 317 – 350 | 34 | TPR 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 351 – 384 | 34 | TPR 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 445 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 56 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 80 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 92 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 106 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 119 – 121 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 138 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 154 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 176 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 189 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 196 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 206 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 219 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 223 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 251 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 258 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 280 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 298 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 329 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 346 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 363 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 367 – 379 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 417 | 33 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Squirrel monkey immunophilin FKBP51 is a potent inhibitor of glucocorticoid receptor binding." Denny W.B., Valentine D.L., Reynolds P.D., Smith D.F., Scammell J.G. Endocrinology 141:4107-4113(2000) [PubMed: 11089542] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION. Tissue: B-cell. |
| [2] | "Structure of the large FK506-binding protein FKBP51, an Hsp90-binding protein and a component of steroid receptor complexes." Sinars C.R., Cheung-Flynn J., Rimerman R.A., Scammell J.G., Smith D.F., Clardy J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:868-873(2003) [PubMed: 12538866] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 28-421, FUNCTION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF140759 mRNA. Translation: AAD32678.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9XSH5. | ||||||||||||
| SMR | Q9XSH5. Positions 28-421. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | HBG051624. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR023114. Elongated_TPR_rpt_dom. IPR001179. PPIase_FKBP_dom. IPR001440. TPR-1. IPR013026. TPR-contain. IPR011990. TPR-like_helical. IPR019734. TPR_repeat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.150.160. Elongated_TPR_rpt_dom. 1 hit. G3DSA:1.25.40.10. TPR-like_helical. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00254. FKBP_C. 2 hits. PF00515. TPR_1. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS50059. FKBP_PPIASE. 2 hits. PS50005. TPR. 3 hits. PS50293. TPR_REGION. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FKBP5_SAIBB | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9XSH5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with