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UniProtKB/Swiss-Prot Q9XSC6 (KCRM_BOVIN)
Last modified
January 19, 2010.
Version 68.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Creatine kinase M-type EC=2.7.3.2 Alternative name(s): Creatine kinase M chain M-CK | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 381 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reversibly catalyzes the transfer of phosphate between ATP and various phosphogens (e.g. creatine phosphate). Creatine kinase isoenzymes play a central role in energy transduction in tissues with large, fluctuating energy demands, such as skeletal muscle, heart, brain and spermatozoa By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + creatine = ADP + phosphocreatine. |
| Subunit structure | Dimer of identical or non-identical chains. With MM being the major form in skeletal muscle and myocardium, MB existing in myocardium, and BB existing in many tissues, especially brain By similarity. Ref.4 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP:guanido phosphotransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | phosphocreatine biosynthetic process Inferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW creatine kinase activityInferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 381 | 381 | Creatine kinase M-type | PRO_0000211973 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 128 – 132 | 5 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 320 – 325 | 6 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 191 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 236 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 292 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 335 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 377 | 1 | I → M | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 376 | 1 | M → L in AAD30974. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 19 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 33 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 42 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 62 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 96 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 135 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 143 – 145 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 162 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 175 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 178 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 190 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 203 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 204 – 214 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 220 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 244 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 266 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 275 – 277 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 286 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 298 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 300 – 303 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 315 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 320 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 338 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Bovine creatine kinase M." Towler E.M. Submitted (JAN-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], VARIANT MET-377. Tissue: Heart. |
| [2] | "Characterization of 954 bovine full-CDS cDNA sequences." Harhay G.P., Sonstegard T.S., Keele J.W., Heaton M.P., Clawson M.L., Snelling W.M., Wiedmann R.T., Van Tassell C.P., Smith T.P.L. BMC Genomics 6:166-166(2005) [PubMed: 16305752] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. |
| [3] | NIH - Mammalian Gene Collection (MGC) project Submitted (AUG-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Hereford. Tissue: Heart ventricle. |
| [4] | "The three-dimensional structure of cytosolic bovine retinal creatine kinase." Tisi D., Bax B., Loew A. Acta Crystallogr. D 57:187-193(2001) [PubMed: 11173463] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 11-359, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF120106 mRNA. Translation: AAD30974.1. BT020785 mRNA. Translation: AAX08802.1. BT021173 mRNA. Translation: AAX31355.1. BC102907 mRNA. Translation: AAI02908.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00685709. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_777198.2. | ||||||||||||
| UniGene | Bt.3651 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q9XSC6. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q9XSC6. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAT00000018492; ENSBTAP00000018492; ENSBTAG00000013921; Bos taurus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 286822. | ||||||||||||
| KEGG | bta:286822. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 286822. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | maNOG16451. | ||||||||||||
| HOVERGEN | Q9XSC6. | ||||||||||||
| InParanoid | Q9XSC6. | ||||||||||||
| OMA | TVFKDLF. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG986BZ7. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9XSC6. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.3.2. 251. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000749. ATP-guanido_PTrfase. IPR014746. Gln_synth/guanido_kin_cat_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.135.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. G3DSA:3.30.590.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11547. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00217. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. PF02807. ATP-gua_PtransN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00112. GUANIDO_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KCRM_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9XSC6 Secondary accession number(s): Q5E9Y4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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