Q9X1Z1 (ECFA1_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 81.
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| Protein names | Recommended name: Energy-coupling factor transporter ATP-binding protein EcfA1 Short name=ECF transporter A component EcfA1 EC=3.6.3.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 243274 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 259 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | ATP-binding (A) component of a common energy-coupling factor (ECF) ABC-transporter complex. Unlike classic ABC transporters this ECF transporter provides the energy necessary to transport a number of different substrates Probable. Expression of the complex plus RibU in E.coli allows riboflavin uptake; uptake does not occur in the absence of RibU or the EcfA1A2T complex. Ref.2 |
| Subunit structure | Forms a heterodimer with EcfA2. Forms a stable energy-coupling factor (ECF) transporter complex composed of 2 membrane-embedded substrate-binding proteins (S component, RibU, BioY), 2 ATP-binding proteins (A component) and 2 transmembrane proteins (T component) upon coexpression in E.coli. Stable subcomplexes with both A plus T components can also be isolated. This complex interacts with at least 2 substrate-specific components, BioY and RibU. Ref.2 |
| Subcellular location | Cell inner membrane; Peripheral membrane protein Probable Ref.2. |
| Miscellaneous | Structure 4HLU is probably in the open state. |
| Sequence similarities | Belongs to the ABC transporter superfamily. Energy-coupling factor EcfA family. Contains 1 ABC transporter domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | ATP catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Cellular_component | plasma membrane Inferred from direct assay Ref.2. Source: UniProtKB |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from direct assay Ref.2. Source: UniProtKB ATPase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro riboflavin transporter activityInferred from genetic interaction Ref.2. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 259 | 259 | Energy-coupling factor transporter ATP-binding protein EcfA1 | PRO_0000092116 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 230 | 228 | ABC transporter | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 38 – 43 | 6 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 157 | 1 | Proton acceptor Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 18 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 34 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 49 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 73 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 77 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 82 – 84 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 95 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 118 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 146 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 157 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 178 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 179 – 181 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 204 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 212 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 220 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 237 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Assembly and mechanism of a group II ECF transporter." Karpowich N.K., Wang D.N. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110:2534-2539(2013) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION AS A TRANSPORT COMPONENT, SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION, EXPRESSION IN E.COLI, ATP-BINDING, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS) OF 5-259 IN COMPLEX WITH ADP. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD36730.1. | ||||||||||||
| PIR | E72224. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_229463.1. NC_000853.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9X1Z1. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 243274.TM1663. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| DNASU | 897908. | ||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD36730; AAD36730; TM_1663. | ||||||||||||
| GeneID | 897908. | ||||||||||||
| KEGG | tma:TM1663. | ||||||||||||
| PATRIC | 23938300. VBITheMar51294_1682. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1122. | ||||||||||||
| KO | K16786. | ||||||||||||
| OMA | DESEMRK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK796080. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003593. AAA+_ATPase. IPR003439. ABC_transporter-like. IPR017871. ABC_transporter_CS. IPR015856. ABC_transpr_CbiO. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00005. ABC_tran. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00382. AAA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00211. ABC_TRANSPORTER_1. 1 hit. PS50893. ABC_TRANSPORTER_2. 1 hit. PS51246. CBIO. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ECFA1_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9X1Z1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
