Q9X1P7 (TGT_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 77.
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| Protein names | Recommended name: Queuine tRNA-ribosyltransferase EC=2.4.2.29 Alternative name(s): Guanine insertion enzyme tRNA-guanine transglycosylase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 369 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Exchanges the guanine residue with 7-aminomethyl-7-deazaguanine in tRNAs with GUN anticodons (tRNA-Asp, -Asn, -His and -Tyr). After this exchange, a cyclopentendiol moiety is attached to the 7-aminomethyl group of 7-deazaguanine, resulting in the hypermodified nucleoside queuosine (Q) (7-(((4,5-cis-dihydroxy-2-cyclopenten-1-yl)amino)methyl)-7-deazaguanosine) By similarity. HAMAP MF_00168 |
| Catalytic activity | [tRNA]-guanine + queuine = [tRNA]-queuine + guanine. HAMAP MF_00168 [tRNA]-guanine + 7-aminomethyl-7-carbaguanine = [tRNA]-7-aminomethyl-7-carbaguanine + guanine. HAMAP MF_00168 |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit By similarity. HAMAP MF_00168 |
| Pathway | tRNA modification; tRNA-queuosine biosynthesis. HAMAP MF_00168 |
| Sequence similarities | Belongs to the queuine tRNA-ribosyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Queuosine biosynthesis tRNA processing |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Glycosyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | queuosine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW queuine tRNA-ribosyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 369 | 369 | Queuine tRNA-ribosyltransferase HAMAP MF_00168 | PRO_0000135545 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 89 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 299 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 301 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 304 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 330 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 90 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 9 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 19 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 37 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 49 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 56 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 63 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 72 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 96 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 113 – 115 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 121 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 133 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 139 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 171 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 183 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 200 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 209 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 216 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 229 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 253 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 263 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 270 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 276 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 282 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 288 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 306 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 317 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 347 | 27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 361 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD36627.1. | ||||||||||||
| PIR | D72240. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_229361.1. NC_000853.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9X1P7. | ||||||||||||
| SMR | Q9X1P7. Positions 1-363. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 897381. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_1561 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||
| KEGG | tma:TM1561. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.1545. | ||||||||||||
| PATRIC | 23938084. VBITheMar51294_1579. | ||||||||||||
| TIGR | TM_1561. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG629929. | ||||||||||||
| OMA | FMPVGTV. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9X1P7. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00112. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_1561-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00168. Q_tRNA_Tgt. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR004803. Queuine_tRNA-ribosylTrfase. IPR002616. tRNA_ribo_trans. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.105. tRNA_ribo_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00773. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11962. tRNA_ribo_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01702. TGT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51713. tRNA_ribo_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00430. Q_tRNA_tgt. 1 hit. TIGR00449. Tgt_general. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TGT_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9X1P7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with