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UniProtKB/Swiss-Prot Q9X108 (BGLT_THEMA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 51.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 6-phospho-beta-glucosidase bglT EC=3.2.1.86 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 415 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Hydrolyzes cellobiose 6'-phosphate into glucose 6-phosphate (Glc6P) and glucose. |
| Catalytic activity | 6-phospho-beta-D-glucosyl-(1,4)-D-glucose + H2O = D-glucose + D-glucose 6-phosphate. |
| Cofactor | Binds 1 NAD per subunit. Binds 1 manganese ion per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer or homotetramer. Exists in a homodimer/homotetramer equilibrium state in solution. |
| Miscellaneous | Is a retaining glucosidase as it hydrolyzes glycosidic bond with retention of anomeric configuration. Reaction mechanism includes redox steps involving NAD and stabilization of intermediates by Mn2+. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 4 family. |
| biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=41 µM for p-nitrophenyl-beta-D-glucopyranoside 6-phosphate pH dependence: Optimum pH is 8.0. Active from pH 6.5 to 10. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism |
| Ligand | Manganese Metal-binding NAD |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 6-phospho-beta-glucosidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 415 | 415 | 6-phospho-beta-glucosidase bglT | PRO_0000169857 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 1 – 64 | 64 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 241 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 162 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 192 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 87 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 163 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 261 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 103 | 1 | Increases basicity of active site Tyr By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 23 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 24 – 26 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 35 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 53 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 61 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 69 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 92 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 97 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 129 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 151 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 160 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 175 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 190 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 201 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 214 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 234 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 246 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 256 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 276 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 288 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 290 – 293 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 306 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 318 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 339 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 346 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 374 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 387 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 394 – 407 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 408 – 411 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "An unusual mechanism of glycoside hydrolysis involving redox and elimination steps by a family 4 beta-glycosidase from Thermotoga maritima." Yip V.L.Y., Varrot A., Davies G.J., Rajan S.S., Yang X., Thompson J., Anderson W.F., Withers S.G. J. Am. Chem. Soc. 126:8354-8355(2004) [PubMed: 15237973] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION, REACTION MECHANISM. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [3] | "NAD(+) and metal-ion dependent hydrolysis by family 4 glycosidases: structural insight into specificity for phospho-beta-D-glucosides." Varrot A., Yip V.L.Y., Li Y., Rajan S.S., Yang X., Anderson W.F., Thompson J., Withers S.G., Davies G.J. J. Mol. Biol. 346:423-435(2005) [PubMed: 15670594] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) OF NATIVE PROTEIN AND COMPLEX WITH NAD(+) AND GLUCOSE-6-PHOSPHATE. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD36356.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | E72273. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_229086.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH4. Glycoside Hydrolase Family 4. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 898202. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_1281 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM1281. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.1270. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | TM_1281. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9X108. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q9X108. AKLDIIF. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_1281-MON. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.86. 16699. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR019802. GlycHydrolase_4_CS. IPR001088. Glyco_hydro_4. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.110.10. lact_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02056. Glyco_hydro_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00732. GLHYDRLASE4. | ||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD006892. Glyco_hydro_4. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01324. GLYCOSYL_HYDROL_F4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BGLT_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9X108 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


