Q9X0D0 (HIS8_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 94.
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| Protein names | Recommended name: Histidinol-phosphate aminotransferase EC=2.6.1.9 Alternative name(s): Imidazole acetol-phosphate transaminase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243274 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 335 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-histidinol phosphate + 2-oxoglutarate = 3-(imidazol-4-yl)-2-oxopropyl phosphate + L-glutamate. HAMAP-Rule MF_01023 |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. HAMAP-Rule MF_01023 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-histidine biosynthesis; L-histidine from 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate: step 7/9. HAMAP-Rule MF_01023 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase family. Histidinol-phosphate aminotransferase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Histidine biosynthesis |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Aminotransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | histidine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | L-phenylalanine:2-oxoglutarate aminotransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC histidinol-phosphate transaminase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 335 | 335 | Histidinol-phosphate aminotransferase HAMAP-Rule MF_01023 | PRO_0000153470 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 202 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine HAMAP-Rule MF_01023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 10 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 43 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 69 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 84 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 95 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 101 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 116 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 147 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 165 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 173 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 189 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 200 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 201 – 204 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 216 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 227 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 246 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 272 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 287 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 302 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 310 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 317 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 332 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Structural studies of the catalytic reaction pathway of a hyperthermophilic histidinol-phosphate aminotransferase." Fernandez F.J., Vega M.C., Lehmann F., Sandmeier E., Gehring H., Christen P., Wilmanns M. J. Biol. Chem. 279:21478-21488(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.85 ANGSTROMS) OF 6-335, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD36117.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | G72304. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228846.1. NC_000853.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9X0D0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9X0D0. Positions 1-335. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 243274.TM1040. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 897350. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD36117; AAD36117; TM_1040. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 897350. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM1040. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23937009. VBITheMar51294_1053. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0079. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00817. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | ENDMILR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK14808. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.6.1.9. 6331. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | Q9X0D0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00031; UER00012. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.640.10. 1 hit. 3.90.1150.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01023. HisC_aminotrans_2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001917. Aminotrans_II_pyridoxalP_BS. IPR004839. Aminotransferase_I/II. IPR005861. HisP_aminotrans. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00155. Aminotran_1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01141. hisC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00599. AA_TRANSFER_CLASS_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9X0D0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HIS8_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9X0D0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
