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UniProtKB/Swiss-Prot Q9WZC2 (SPEE_THEMA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 65.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Spermidine synthase EC=2.5.1.16 Alternative name(s): Putrescine aminopropyltransferase Short name=PAPT SPDSY | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 296 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the production of spermidine from putrescine and decarboxylated S-adenosylmethionine (dcSAM), which serves as an aminopropyl donor. Ref.2 |
| Catalytic activity | S-adenosylmethioninamine + putrescine = 5'-S-methyl-5'-thioadenosine + spermidine. HAMAP MF_00198 |
| Pathway | Amine and polyamine biosynthesis; spermidine biosynthesis; spermidine from putrescine: step 1/1. HAMAP MF_00198 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the spermidine/spermine synthase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=20 µM for putrescine HAMAP MF_00198 pH dependence: Optimum pH is 7.5. Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Polyamine biosynthesis Spermidine biosynthesis |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | spermidine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | spermidine synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 296 | 296 | Spermidine synthase HAMAP MF_00198 | PRO_0000156513 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 152 – 153 | 2 | S-adenosylmethioninamine binding HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 46 | 1 | S-adenosylmethioninamine HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 101 | 1 | S-adenosylmethioninamine HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 121 | 1 | S-adenosylmethioninamine HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 170 | 1 | S-adenosylmethioninamine HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 173 | 1 | Putrescine HAMAP MF_00198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 7 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 22 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 33 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 42 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 53 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 62 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 69 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 87 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 90 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 98 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 108 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 122 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 133 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 138 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 142 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 151 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 156 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 159 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 170 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 194 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 204 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 208 – 211 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 225 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 235 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 252 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 258 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 265 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 281 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 292 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "The crystal structure of spermidine synthase with a multisubstrate adduct inhibitor." Korolev S., Ikeguchi Y., Skarina T., Beasley S., Arrowsmith C., Edwards A., Joachimiak A., Pegg A.E., Savchenko A. Nat. Struct. Biol. 9:27-31(2002) [PubMed: 11731804] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS) OF APOENZYME AND COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG, FUNCTION, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35738.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | C72348. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228463.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 897762. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0654 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0654. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.647. | ||||||||||||||||||
| TIGR | TM_0654. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9WZC2. | ||||||||||||||||||
| OMA | Q9WZC2. QHESPYY. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_0654-MON. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.5.1.16. 16699. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00198. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001045. Sprmine_synthase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11558. Sprmine_synthase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01564. Spermine_synth. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00417. speE. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01330. SPERMIDINE_SYNTHASE_1. 1 hit. PS51006. SPERMIDINE_SYNTHASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SPEE_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WZC2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


