Q9WZ26 (LEU3_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
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| Protein names | Recommended name: 3-isopropylmalate dehydrogenase EC=1.1.1.85 Alternative name(s): 3-IPM-DH Beta-IPM dehydrogenase Short name=IMDH | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 354 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of 3-carboxy-2-hydroxy-4-methylpentanoate (3-isopropylmalate) to 3-carboxy-4-methyl-2-oxopentanoate. The product decarboxylates to 4-methyl-2 oxopentanoate. HAMAP MF_01033 |
| Catalytic activity | (2R,3S)-3-isopropylmalate + NAD+ = 4-methyl-2-oxopentanoate + CO2 + NADH. HAMAP MF_01033 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium or manganese ion per subunit. |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-leucine biosynthesis; L-leucine from 3-methyl-2-oxobutanoate: step 3/4. HAMAP MF_01033 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_01033 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases family. LeuB type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Branched-chain amino acid biosynthesis Leucine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Magnesium Manganese Metal-binding NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | leucine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 3-isopropylmalate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC NAD bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 354 | 354 | 3-isopropylmalate dehydrogenase HAMAP MF_01033 | PRO_0000083771 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 74 – 87 | 14 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 275 – 287 | 13 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 219 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 243 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 247 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 95 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 105 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 134 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 219 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 141 | 1 | Important for catalysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 187 | 1 | Important for catalysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1 – 9 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 30 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 49 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 63 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 71 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 77 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 89 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 97 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 108 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 119 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 124 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 135 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 148 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 160 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 176 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 186 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 205 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 217 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 227 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 231 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 237 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 249 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 254 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 258 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 274 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 278 – 284 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 303 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 321 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 327 – 329 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 353 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35641.1. | ||||||||||||
| PIR | B72363. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_228366.1. NC_000853.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9WZ26. | ||||||||||||
| SMR | Q9WZ26. Positions 1-354. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 897614. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0556 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||
| KEGG | tma:TM0556. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.550. | ||||||||||||
| PATRIC | 23936019. VBITheMar51294_0564. | ||||||||||||
| TIGR | TM_0556. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG518924. | ||||||||||||
| OMA | AAMMLRF. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9WZ26. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00772. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_0556-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01033. LeuB_type1. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR019818. IsoCit/isopropylmalate_DH_CS. IPR001804. Isocitrate/isopropylmalate_DH. IPR024084. IsoPropMal-DH-like_dom. IPR004429. Isopropylmalate_DH. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.718.10. IDH_IMDH. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00052. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11835. IDH_IMDH_dimeric. 1 hit. PTHR11835:SF13. IPMDH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00180. Iso_dh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00169. LeuB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00470. IDH_IMDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | LEU3_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WZ26 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with