Q9WYJ7 (END4_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 92.
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| Protein names | Recommended name: Probable endonuclease 4 EC=3.1.21.2 Alternative name(s): Endodeoxyribonuclease IV Endonuclease IV | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243274 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 287 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Endonuclease IV plays a role in DNA repair. It cleaves phosphodiester bonds at apurinic or apyrimidinic sites (AP sites) to produce new 5'-ends that are base-free deoxyribose 5-phosphate residues. It preferentially attacks modified AP sites created by bleomycin and neocarzinostatin By similarity. HAMAP-Rule MF_00152 |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage to 5'-phosphooligonucleotide end-products. HAMAP-Rule MF_00152 |
| Cofactor | Binds 3 zinc ions By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the AP endonuclease 2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA repair |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA repair Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP nucleic acid phosphodiester bond hydrolysisInferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Cellular_component | intracellular Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro deoxyribonuclease IV (phage-T4-induced) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 287 | 287 | Probable endonuclease 4 HAMAP-Rule MF_00152 | PRO_0000190880 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 109 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Zinc 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 215 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 228 | 1 | Zinc 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 230 | 1 | Zinc 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 260 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 7 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 16 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 23 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 31 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 58 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 65 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 101 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 108 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 133 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 144 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 166 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 184 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 205 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 216 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 221 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 238 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 247 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 253 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 259 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 281 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35449.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | B72387. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228173.1. NC_000853.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9WYJ7. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 243274.TM0362. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD35449; AAD35449; TM_0362. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 897321. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0362. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23935605. VBITheMar51294_0367. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0648. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K01151. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | INLGHPD. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK875108. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.150. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00152. Nfo. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018246. AP_endonuc_F2_Zn_BS. IPR001719. Endodeoxyribonuclease_IV. IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21445. PTHR21445. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01261. AP_endonuc_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00518. AP2Ec. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51658. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00587. nfo. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00729. AP_NUCLEASE_F2_1. 1 hit. PS00730. AP_NUCLEASE_F2_2. 1 hit. PS00731. AP_NUCLEASE_F2_3. 1 hit. PS51432. AP_NUCLEASE_F2_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9WYJ7. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | END4_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WYJ7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
