Q9WYH8 (AROF_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 86.
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| Protein names | Recommended name: Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase EC=2.5.1.54 Alternative name(s): 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase DAHP synthase Phospho-2-keto-3-deoxyheptonate aldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243274 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 338 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the condensation of phosphoenolpyruvate (PEP) and D-erythrose-4-phosphate (E4P) giving rise to 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate (DAHP). |
| Catalytic activity | Phosphoenolpyruvate + D-erythrose 4-phosphate + H2O = 3-deoxy-D-arabino-hept-2-ulosonate 7-phosphate + phosphate. |
| Cofactor | Divalent ions. |
| Enzyme regulation | Inhibited by L-phenylalanine and L-tyrosine. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I DAHP synthase family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 6.3 at 60 degrees Celsius. Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. Extremely thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chorismate biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC aldehyde-lyase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 338 | 338 | Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase | PRO_0000140847 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1 – 5 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 23 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 32 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 47 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 54 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 64 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 76 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 100 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 119 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 157 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 164 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 177 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 183 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 198 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 202 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 207 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 226 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 236 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 261 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 264 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 268 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 274 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 290 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 299 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 305 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 312 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 333 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Thermotoga maritima 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate (DAHP) synthase: the ancestral eubacterial DAHP synthase?" Wu J., Howe D.L., Woodard R.W. J. Biol. Chem. 278:27525-27531(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35429.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E72388. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228154.1. NC_000853.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9WYH8. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9WYH8. Positions 1-338. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 243274.TM0343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD35429; AAD35429; TM_0343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 897299. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23935567. VBITheMar51294_0348. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2876. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K03856. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | LQHIFKE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK08673. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00053; UER00084. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR006218. DAHP1/KDSA. IPR006268. DAHP_syn_2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00793. DAHP_synth_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01361. DAHP_synth_Bsub. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9WYH8. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROF_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WYH8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
