Q9WYG7 (PYRF_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 84.
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| Protein names | Recommended name: Orotidine 5'-phosphate decarboxylase EC=4.1.1.23 Alternative name(s): OMP decarboxylase Short name=OMPDCase Short name=OMPdecase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 201 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the decarboxylation of orotidine 5'-monophosphate (OMP) to uridine 5'-monophosphate (UMP) By similarity. HAMAP MF_01200_B |
| Catalytic activity | Orotidine 5'-phosphate = UMP + CO2. HAMAP MF_01200_B |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; UMP biosynthesis via de novo pathway; UMP from orotate: step 2/2. HAMAP MF_01200_B |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the OMP decarboxylase family. Type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyrimidine biosynthesis |
| Molecular function | Decarboxylase Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | 'de novo' UMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro 'de novo' pyrimidine base biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 201 | 201 | Orotidine 5'-phosphate decarboxylase HAMAP MF_01200_B | PRO_0000134595 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 52 – 61 | 10 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 54 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 8 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 26 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 106 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 153 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 161 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 180 | 1 | Substrate; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 181 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 11 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 19 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 27 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 43 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 55 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 69 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 80 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 94 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 102 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 124 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 139 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 170 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 180 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 184 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 196 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Crystal Structure of orotidine 5'-phosphate decarboxylase (TM0332) from Thermotoga maritima at 2.00 A resolution." Joint center for structural genomics (JCSG) Submitted (JAN-2005) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35419.1. | ||||||||||||
| PIR | F72390. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_228143.1. NC_000853.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9WYG7. | ||||||||||||
| SMR | Q9WYG7. Positions 1-198. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 897284. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0332 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||
| KEGG | tma:TM0332. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.327. | ||||||||||||
| PATRIC | 23935545. VBITheMar51294_0337. | ||||||||||||
| TIGR | TM_0332. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG476872. | ||||||||||||
| OMA | VILDLKF. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9WYG7. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK875094. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_0332-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01200_B. OMPdecase_type1_B. Divergent sequence. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR014732. OMPdecase. IPR018089. OMPdecase_AS. IPR001754. OMPdeCOase_dom. IPR011060. RibuloseP-bd_barrel. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01591. | ||||||||||||
| Pfam | PF00215. OMPdecase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00934. OMPdecase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51366. RibP_bind_barrel. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01740. PyrF. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00156. OMPDECASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PYRF_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WYG7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with