Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q9WYB1 (ACKA_THEMA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 63.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Acetate kinase EC=2.7.2.1 Alternative name(s): Acetokinase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 403 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Phosphorylates propionate (54%) in addition to acetate (100%). Uses GTP (100%), ITP (163%), UTP (56%), and CTP (21%) as phosphoryl donors in addition to ATP (100%). HAMAP MF_00020 |
| Catalytic activity | ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate. HAMAP MF_00020 ATP + propanoate = ADP + propanoyl phosphate. HAMAP MF_00020 |
| Cofactor | Divalent cations. Manganese and magnesium are the most effective. HAMAP MF_00020 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; acetyl-CoA biosynthesis; acetyl-CoA from acetate: step 1/2. HAMAP MF_00020 |
| Subunit structure | Homodimer. HAMAP MF_00020 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the acetokinase family. |
| biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. HAMAP MF_00020 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | organic acid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phosphorylationInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW acetate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 403 | 403 | Acetate kinase HAMAP MF_00020 | PRO_0000107631 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 9 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 19 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 20 – 23 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 32 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 45 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 53 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 71 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 73 – 75 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 92 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 115 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 136 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 146 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 153 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 159 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 171 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 193 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 218 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 226 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 256 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 269 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 276 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 292 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 320 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 329 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 333 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 345 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 350 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 356 – 361 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 381 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 398 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Purification and characterization of two extremely thermostable enzymes, phosphate acetyltransferase and acetate kinase, from the hyperthermophilic eubacterium Thermotoga maritima." Bock A.-K., Glasemacher J., Schmidt R., Schoenheit P. J. Bacteriol. 181:1861-1867(1999) [PubMed: 10074080] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-12, CHARACTERIZATION. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35363.1. | |||||||||||||
| PIR | H72397. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_228087.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP:2899N. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 897189. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0274 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||
| KEGG | tma:TM0274. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.271. | ||||||||||||
| TIGR | TM_0274. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q9WYB1. | ||||||||||||
| OMA | Q9WYB1. SSDFRDV. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-428. TMAR243274:TM_0274-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.7.2.1. 16699. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00020. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000890. Acetate_kin. IPR004372. AckA. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21060. Acetate_kin. 1 hit. PTHR21060:SF11. AckA. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00871. Acetate_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000722. Acetate_prop_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00471. ACETATEKNASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00016. ackA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01075. ACETATE_KINASE_1. 1 hit. PS01076. ACETATE_KINASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACKA_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WYB1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


