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UniProtKB/Swiss-Prot Q9WYA4 (MNME_THEMA)
Last modified
November 3, 2009.
Version 71.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: tRNA modification GTPase mnmE EC=3.6.5.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 450 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Exhibits a very high intrinsic GTPase hydrolysis rate. Involved in the addition of a carboxymethylaminomethyl (cmnm) group at the wobble position (U34) of certain tRNAs, forming tRNA-cmnm5s2U34. HAMAP MF_00379 |
| Cofactor | Binds 1 potassium ion per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer. Heterotetramer of two mnmE and two mnmG subunits By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the era/mnmE GTP-binding protein family. MnmE subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | GTP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding Potassium |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tRNA modification Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | GTP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP GTPase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW potassium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 450 | 450 | tRNA modification GTPase mnmE HAMAP MF_00379 | PRO_0000188939 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 221 – 226 | 6 | GTP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 240 – 246 | 7 | GTP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 265 – 268 | 4 | GTP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 326 – 329 | 4 | GTP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 353 – 355 | 3 | GTP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 221 | 1 | Potassium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 225 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 240 | 1 | Potassium; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 242 | 1 | Potassium; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Potassium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 246 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 20 | 1 | Formyltetrahydrofolate HAMAP MF_00379 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 78 | 1 | Formyltetrahydrofolate HAMAP MF_00379 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 117 | 1 | Formyltetrahydrofolate HAMAP MF_00379 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 450 | 1 | Formyltetrahydrofolate HAMAP MF_00379 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 7 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 13 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 25 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 31 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 50 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 65 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 74 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 81 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 96 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 114 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 131 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 145 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 172 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 210 | 30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 217 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 223 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 234 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 256 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 267 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 291 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 300 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 316 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 327 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 343 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 349 – 353 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 354 – 356 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 370 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 372 – 378 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 407 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 429 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 436 – 443 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Characterization of GTPase activity of TrmE, a member of a novel GTPase superfamily, from Thermotoga maritima." Yamanaka K., Hwang J., Inouye M. J. Bacteriol. 182:7078-7082(2000) [PubMed: 11092873] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [3] | "The structure of the TrmE GTP-binding protein and its implications for tRNA modification." Scrima A., Vetter I.R., Armengod M.-E., Wittinghofer A. EMBO J. 24:23-33(2005) [PubMed: 15616586] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FORMYLTETRAHYDROFOLATE; GTP-BINDING, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35356.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A72397. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228080.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 897178. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0267 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0267. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.264. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | TM_0267. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9WYA4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | KGPNSFT. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_0267-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00379. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006073. GTP1_OBG. IPR018948. GTP_bd_TrmE_N. IPR002917. MMR_HSR1_GTP_bd. IPR005225. Small_GTP_bd. IPR004520. ThdF. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.1360.120. GTP_bd_TrmE_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01926. MMR_HSR1. 1 hit. PF10396. TrmE_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00326. GTP1OBG. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00450. mnmE_trmE_thdF. 1 hit. TIGR00231. small_GTP. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MNME_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9WYA4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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