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UniProtKB/Swiss-Prot Q9UXR8 (HEM1_METKA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 78.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamyl-tRNA reductase Short name=GluTR EC=1.2.1.70 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanopyrus kandleri [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2320 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanopyri › Methanopyrales › Methanopyraceae › Methanopyrus |
Protein attributes
| Sequence length | 404 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent reduction of glutamyl-tRNA(Glu) to glutamate 1-semialdehyde (GSA). In the absence of NADPH, exhibits substrate esterase activity, leading to the release of glutamate from tRNA. Ref.1 |
| Catalytic activity | L-glutamate 1-semialdehyde + NADP+ + tRNA(Glu) = L-glutamyl-tRNA(Glu) + NADPH. HAMAP MF_00087 |
| Enzyme regulation | Inhibited by heavy metal compounds, Zn2+, and heme. Also competitively inhibited by glutamycin. HAMAP MF_00087 |
| Pathway | Porphyrin metabolism; protoporphyrin-IX biosynthesis; 5-aminolevulinate from L-glutamyl-tRNA(Glu): step 1/2. HAMAP MF_00087 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the glutamyl-tRNA reductase family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 8.1. HAMAP MF_00087 Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 45436±30 Da from positions 1 - 404. Determined by ESI. Ref.1 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Porphyrin biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW porphyrin biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | NADP or NADPH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glutamyl-tRNA reductase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP shikimate 5-dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 404 | 404 | Glutamyl-tRNA reductase HAMAP MF_00087 | PRO_0000114102 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 174 – 179 | 6 | NADP Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 47 – 50 | 4 | Substrate binding HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 99 – 101 | 3 | Substrate binding HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 48 | 1 | Nucleophile HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 94 | 1 | Substrate HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 105 | 1 | Substrate HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 84 | 1 | Important for activity HAMAP MF_00087 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 48 | 1 | C → S: Complete loss of activity. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 84 | 1 | H → A: Complete loss of activity. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 84 | 1 | H → N: 30% of wild-type reductase activity. 15% of wild-type esterase activity. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 22 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 36 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 47 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 57 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 67 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 77 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 89 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 90 – 93 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 96 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 116 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 140 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 162 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 189 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 197 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 211 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 226 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 233 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 239 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 253 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 277 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 285 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 301 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 350 | 47 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 382 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 386 – 390 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 402 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Methanopyrus kandleri glutamyl-tRNA reductase." Moser J., Lorenz S., Hubschwerlen C., Rompf A., Jahn D. J. Biol. Chem. 274:30679-30685(1999) [PubMed: 10521455] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-30, FUNCTION, MASS SPECTROMETRY, CATALYTIC MECHANISM, MUTAGENESIS OF CYS-48 AND HIS-84. |
| [2] | "The complete genome of hyperthermophile Methanopyrus kandleri AV19 and monophyly of archaeal methanogens." Slesarev A.I., Mezhevaya K.V., Makarova K.S., Polushin N.N., Shcherbinina O.V., Shakhova V.V., Belova G.I., Aravind L., Natale D.A., Rogozin I.B., Tatusov R.L., Wolf Y.I., Stetter K.O., Malykh A.G., Koonin E.V., Kozyavkin S.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:4644-4649(2002) [PubMed: 11930014] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
| [3] | "V-shaped structure of glutamyl-tRNA reductase, the first enzyme of tRNA-dependent tetrapyrrole biosynthesis." Moser J., Schubert W.-D., Beier V., Bringemeier I., Jahn D., Heinz D.W. EMBO J. 20:6583-6590(2001) [PubMed: 11726494] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG, SUBUNIT, CATALYTIC MECHANISM, DOMAIN. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AJ131561 Genomic DNA. Translation: CAB59204.1. AE010318 Genomic DNA. Translation: AAM01417.1. | |||||||||||||
| PIR | T45026. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_613487.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1477503. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MK0200 in contig AE009439_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mka:MK0200. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|190192.1.peg.200. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q9UXR8. | ||||||||||||
| OMA | Q9UXR8. IICATSS. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MKAN190192:MK0200-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.2.1.70. 7577. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00087. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000343. 4pyrrol_synth_GluRdtase. IPR015896. 4pyrrol_synth_GluRdtase_C. IPR015895. 4pyrrol_synth_GluRdtase_N. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR003462. ODC_Mu_crystall. IPR018214. pyrrol_synth_GluRdtase_CS. IPR006151. Shikm_DH/Glu-tRNA_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR13812. ODC_Mu_crystall. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00745. GlutR_dimer. 1 hit. PF05201. GlutR_N. 1 hit. PF01488. Shikimate_DH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000445. 4pyrrol_synth_GluRdtase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01035. hemA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00747. GLUTR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HEM1_METKA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9UXR8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


