##gff-version 3 Q9UJ70 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:12665801,ECO:0007744|PubMed:22223895,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:12665801,PMID:22223895,PMID:22814378 Q9UJ70 UniProtKB Chain 2 344 . . . ID=PRO_0000096696;Note=N-acetyl-D-glucosamine kinase Q9UJ70 UniProtKB Binding site 13 13 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH6;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 36 36 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH5;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 107 107 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH5;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 127 127 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH6;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 129 130 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH5;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 145 147 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH5;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 152 152 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH5;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 214 214 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH6;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 271 271 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH6;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Binding site 275 275 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:17010375,ECO:0007744|PDB:2CH6;Dbxref=PMID:17010375 Q9UJ70 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:22223895,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:22223895,PMID:22814378 Q9UJ70 UniProtKB Modified residue 76 76 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:23186163,PMID:24275569 Q9UJ70 UniProtKB Modified residue 205 205 . . . Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12112843;Dbxref=PMID:12112843 Q9UJ70 UniProtKB Alternative sequence 1 1 . . . ID=VSP_044586;Note=In isoform 2. M->MRTRTGSQLAAREVTGSGAVPRQLEGRRCQAGRDANGGTSSDGSSSM;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 Q9UJ70 UniProtKB Natural variant 38 38 . . . ID=VAR_029763;Note=W->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334;Dbxref=dbSNP:rs17856147,PMID:15489334 Q9UJ70 UniProtKB Natural variant 60 60 . . . ID=VAR_029764;Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334;Dbxref=dbSNP:rs17849984,PMID:15489334 Q9UJ70 UniProtKB Mutagenesis 107 107 . . . Note=Abolished ability to phosphorylate muramyl dipeptide. D->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:36002575;Dbxref=PMID:36002575 Q9UJ70 UniProtKB Sequence conflict 70 70 . . . Note=S->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UJ70 UniProtKB Sequence conflict 121 121 . . . Note=V->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UJ70 UniProtKB Sequence conflict 211 211 . . . Note=C->Y;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UJ70 UniProtKB Sequence conflict 286 286 . . . Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UJ70 UniProtKB Sequence conflict 324 324 . . . Note=G->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 4 10 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 15 21 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 26 32 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 37 40 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 42 60 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 64 66 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH6 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 68 75 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Turn 76 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 81 94 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 98 100 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 102 106 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 107 115 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 120 134 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 136 138 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH6 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 140 144 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Turn 148 150 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 156 171 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 182 192 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 197 201 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Turn 202 207 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 210 214 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 217 225 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 229 249 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 250 252 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 255 258 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 259 262 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH6 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 264 270 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 271 275 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 276 290 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 300 309 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 312 321 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Turn 322 324 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Helix 331 334 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5 Q9UJ70 UniProtKB Beta strand 335 342 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CH5