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T->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12124993;Dbxref=dbSNP:rs765941217,PMID:12124993 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 1 1 . . . Note=Cytoplasmic and nuclear. M->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16026783;Dbxref=PMID:16026783 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 65 65 . . . Note=Abolishes localization to lipid droplets. R->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25875445;Dbxref=PMID:25875445 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 81 84 . . . Note=Does not affect localization to lipid droplets. RFSR->GFSG;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25875445;Dbxref=PMID:25875445 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 87 87 . . . Note=Exclusively cytoplasmic. M->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16026783;Dbxref=PMID:16026783 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 120 120 . . . Note=Impairs binding to CHMP1B. Impairs midbody localization%3B when associated with D-124. H->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18997780;Dbxref=PMID:18997780 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 124 124 . . . Note=Impairs binding to CHMP1B. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18997780;Dbxref=PMID:18997780 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 124 124 . . . Note=Impairs binding to CHMP1B. Impairs midbody localization%3B when associated with D-120. F->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18997780;Dbxref=PMID:18997780 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 310 312 . . . Note=Loss of microtubule-binding. KKK->QQQ;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23272056;Dbxref=PMID:23272056 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 388 388 . . . Note=Abrogates ATPase activity and abolishes microtubule severing. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15716377;Dbxref=PMID:15716377 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Abrogates binding to the tail of alpha-tubulin and beta-3-tubulin%2C impairs ATPase activity and abolishes microtubule severing. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17389232;Dbxref=PMID:17389232 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 442 442 . . . Note=Abrogates ATP hydrolysis%2C abolishes microtubule severing%2C stabilizes the homohexameric form%2C and promotes microtubule binding and redistribution from the endosome to microtubules. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15716377,ECO:0000269|PubMed:16815977,ECO:0000269|PubMed:17389232,ECO:0000269|PubMed:18410514,ECO:0000269|PubMed:22446388,ECO:0000269|PubMed:22637577,ECO:0000269|PubMed:23272056,ECO:0000269|PubMed:23745751;Dbxref=PMID:15716377,PMID:16815977,PMID:17389232,PMID:18410514,PMID:22446388,PMID:22637577,PMID:23272056,PMID:23745751 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 448 448 . . . Note=Abolishes ATPase activity. C->A%2CG;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23745751;Dbxref=PMID:23745751 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 448 448 . . . Note=Does not affect ATPase activity. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23745751;Dbxref=PMID:23745751 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 451 451 . . . Note=Abrogates binding to the tail of alpha-tubulin and beta-3-tubulin%2C impairs ATPase activity and abolishes microtubule severing. R->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17389232;Dbxref=PMID:17389232 Q9UBP0 UniProtKB Mutagenesis 457 457 . . . Note=Abrogates binding to the tail of alpha-tubulin and beta-3-tubulin and abolishes microtubule severing. A->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17389232;Dbxref=PMID:17389232 Q9UBP0 UniProtKB Helix 113 135 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7S7J Q9UBP0 UniProtKB Beta strand 138 140 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7S7J Q9UBP0 UniProtKB Helix 142 161 . . . 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