Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q9U8W8 (TL5A_TACTR)
Last modified
January 19, 2010.
Version 34.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Techylectin-5A |
| Organism | Tachypleus tridentatus (Japanese horseshoe crab) |
| Taxonomic identifier | 6853 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Chelicerata › Merostomata › Xiphosura › Limulidae › Tachypleus |
Protein attributes
| Sequence length | 292 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Lectin involved in innate immunity. Agglutinates all types of human erythrocytes, Gram-positive and Gram-negative bacteria. Has a stronger agglutinating activity towards Gram-negative bacteria than towards Gram-positive bacteria. Specifically recognizes acetyl group-containing substances on agglutinated cells. The hemagglutinating activity was inhibited by EDTA, acetyl group-containing mono- and disaccharides, N-acetyl derivatives of amino acids, other acetyl group-containing substances, propionamide and benzamide. Enhances the antimicrobial activity of big defensin against Gram-positive bacteria but not against Gram-negative bacteria. Ref.1 |
| Subunit structure | Multimeric. Ref.1 and Ref.2 are in disagreement about the nature of the multimer, Ref.1 finds hexamers and octamers, the results in Ref.2 suggest tetramers. Ref.1 Ref.2 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Strongly expressed in heart and intestine, weakly expressed in hepatopancreas. Not found in hemocytes, stomach, nervous tissue or skeletal muscle. Ref.1 |
| Sequence similarities | Contains 1 fibrinogen C-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Lectin Metal-binding |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Pyrrolidone carboxylic acid |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell-cell adhesion Ref.1 Inferred from direct assay. Source: UniProtKB signal transductionInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW receptor bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro sugar binding Ref.1Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 23 | 23 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 24 – 292 | 269 | Techylectin-5A Ref.1 | PRO_0000260045 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 63 – 286 | 224 | Fibrinogen C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 221 | 1 | Calcium Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 225 | 1 | Calcium Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 227 | 1 | Calcium Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 209 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 233 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 243 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 259 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 260 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 271 | 1 | Implicated in ligand binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 24 | 1 | Pyrrolidone carboxylic acid Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 173 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 198 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 214 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 72 ↔ 103 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 229 ↔ 242 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 77 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 88 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 104 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 118 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 125 – 128 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 137 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 147 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 159 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 169 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 185 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 203 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 227 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 233 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 260 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 274 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 284 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Horseshoe crab acetyl group-recognizing lectins involved in innate immunity are structurally related to fibrinogen." Gokudan S., Muta T., Tsuda R., Koori K., Kawahara T., Seki N., Mizunoe Y., Wai S.N., Iwanaga S., Kawabata S. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96:10086-10091(1999) [PubMed: 10468566] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 24-31; 104-109 AND 275-280, FUNCTION, SUBUNIT, TISSUE SPECIFICITY, PYROGLUTAMATE FORMATION AT GLN-24. Tissue: Heart. |
| [2] | "The 2.0-A crystal structure of tachylectin 5A provides evidence for the common origin of the innate immunity and the blood coagulation systems." Kairies N., Beisel H.-G., Fuentes-Prior P., Tsuda R., Muta T., Iwanaga S., Bode W., Huber R., Kawabata S. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98:13519-13524(2001) [PubMed: 11707569] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.01 ANGSTROMS) OF 24-292, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB024737 mRNA. Translation: BAA84188.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| SMR | Q9U8W8. Positions 3-292. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR002181. Fibrinogen_a/b/g_C. IPR014716. Fibrinogen_a/b/g_C_1. IPR020837. Fibrinogen_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.215.10. Fibrinogen_a/b/g_C_1. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00147. Fibrinogen_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00186. FBG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00514. FIBRINOGEN_C_1. 1 hit. PS51406. FIBRINOGEN_C_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TL5A_TACTR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9U8W8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


