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UniProtKB/Swiss-Prot Q9TVW2 (ADK_TOXGO)
Last modified
June 16, 2009.
Version 55.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Adenosine kinase Short name=AK EC=2.7.1.20 Alternative name(s): Adenosine 5'-phosphotransferase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Toxoplasma gondii | ||
| Taxonomic identifier | 5811 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Alveolata › Apicomplexa › Coccidia › Eucoccidiorida › Eimeriorina › Sarcocystidae › Toxoplasma |
Protein attributes
| Sequence length | 363 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | ATP-dependent phosphorylation of adenosine and other related nucleoside analogs to monophosphate derivatives. It is a key purine metabolic enzyme in the opportunistic parasitic protozoan toxoplasma gondii as it cannot synthesize purines de novo. |
| Catalytic activity | ATP + adenosine = ADP + AMP. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Pathway | Purine metabolism; AMP biosynthesis via salvage pathway; AMP from adenosine: step 1/1. |
| Sequence similarities | Belongs to the carbohydrate kinase pfkB family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine salvage |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | purine ribonucleoside salvage Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW adenosine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 363 | 363 | Adenosine kinase | PRO_0000080056 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 318 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 185 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 188 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 191 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 18 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 28 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 36 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 58 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 82 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 97 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 109 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 119 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 131 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 147 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 157 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 160 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 172 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 185 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 205 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 215 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 223 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 233 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 241 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 264 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 279 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 289 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 300 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 309 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 329 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 349 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 355 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Insertional tagging of at least two loci associated with resistance to adenine arabinoside in Toxoplasma gondii, and cloning of the adenosine kinase locus." Sullivan W.J. Jr., Chiang C.-W., Wilson C.M., Naguib F.N.M., el Kouni M.H., Donald R.G.K., Roos D.S. Mol. Biochem. Parasitol. 103:1-14(1999) [PubMed: 10514076] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA]. Strain: RH. |
| [2] | "Crystal structures of Toxoplasma gondii adenosine kinase reveal a novel catalytic mechanism and prodrug binding." Schumacher M.A., Scott D.M., Mathews I.I., Ealick S.E., Roos D.S., Ullman B., Brennan R.G. J. Mol. Biol. 296:549-567(2000) [PubMed: 10669608] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.72 ANGSTROMS). |
| [3] | "Crystal structure of adenosine kinase from Toxoplasma gondii at 1.8 A resolution." Cook W.J., DeLucas L.J., Chattopadhyay D. Protein Sci. 9:704-712(2000) [PubMed: 10794412] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF128274 Genomic DNA. Translation: AAF01261.1. AF128275 mRNA. Translation: AAF01262.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.1.20. 262552. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001805. Adenokinase. IPR011611. Carb/pur_kinase. IPR002173. Carboh/pur_kinase_PfkB_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10584:SF24. Adenokinase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00294. PfkB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00989. ADENOKINASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00583. PFKB_KINASES_1. False negative. PS00584. PFKB_KINASES_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ADK_TOXGO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9TVW2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


