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UniProtKB/Swiss-Prot Q9SID3 (GLO2N_ARATH)
Last modified
February 9, 2010.
Version 62.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Hydroxyacylglutathione hydrolase 2, mitochondrial EC=3.1.2.6 Alternative name(s): Glyoxalase II Short name=Glx II | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › malvids › Brassicales › Brassicaceae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 324 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Thiolesterase that catalyzes the hydrolysis of S-D-lactoyl-glutathione to form glutathione and D-lactic acid By similarity. |
| Catalytic activity | S-(2-hydroxyacyl)glutathione + H2O = glutathione + a 2-hydroxy carboxylate. |
| Cofactor | Binds 2 divalent metal cations per subunit. Possible ions are zinc or iron and manganese. |
| Pathway | |
| Subcellular location | Mitochondrion Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the metallo-beta-lactamase superfamily. Glyoxalase II family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | Iron Manganese Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | mitochondrion Non-traceable author statement. Source: TAIR |
| Molecular function | hydroxyacylglutathione hydrolase activity Inferred from direct assay. Source: TAIR iron ion bindingInferred from direct assay. Source: TAIR manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW zinc ion bindingInferred from direct assay. Source: TAIR |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q9SID3-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q9SID3-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 19-19: Missing. | ||||||
| Note: Derived from EST data. May be due to a competing acceptor splice site. No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 64 | 64 | Mitochondrion Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 65 – 324 | 260 | Hydroxyacylglutathione hydrolase 2, mitochondrial | PRO_0000012287 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 126 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 128 | 1 | Divalent metal cation 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 129 | 1 | Divalent metal cation 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 182 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Divalent metal cation 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 239 | 1 | Divalent metal cation 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 19 | 1 | Missing in isoform 2. | VSP_018092 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 78 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 88 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 90 – 92 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 98 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 113 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 121 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 130 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 140 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 147 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 153 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 169 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 178 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 191 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 227 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 239 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 252 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 271 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 287 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 302 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 322 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AC007169 Genomic DNA. Translation: AAD26483.1. AY072200 mRNA. Translation: AAL60021.1. AY096672 mRNA. Translation: AAM20306.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00528470. IPI00531832. | ||||||||||||||||||
| PIR | F84719. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_180693.1. NP_850166.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | At.27616 Rra.4442 Rsa.3469 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9SID3. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 817693. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT2G31350 in contig CT485783_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT2G31350. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.10194. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| TAIR | At2g31350. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | KOG0813. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG753931. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | Q9SID3. | ||||||||||||||||||
| OMA | TSANARF. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q9SID3. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.2.6. 302. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9SID3. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q9SID3. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | AT2G31350. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001279. Blactmase-like. IPR017782. Hydroxyacylglutathione_Hdrlase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00849. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03413. GSH_gloB. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLO2N_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9SID3 Secondary accession number(s): Q3EBQ9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


