Q9S7E4 (FDH_ARATH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Formate dehydrogenase, mitochondrial EC=1.2.1.2 Alternative name(s): NAD-dependent formate dehydrogenase Short name=FDH | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) | ||||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › malvids › Brassicales › Brassicaceae › Camelineae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 384 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Formate + NAD+ = CO2 + NADH. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase family. FDH subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | response to cadmium ion Inferred from expression pattern. Source: TAIR |
| Cellular component | chloroplast Inferred from direct assay. Source: TAIR mitochondrionInferred from direct assay Ref.7. Source: TAIR thylakoidInferred from direct assay. Source: TAIR |
| Molecular function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro formate dehydrogenase (NAD+) activityInferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptorInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 27 | 27 | Mitochondrion By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 28 – 384 | 357 | Formate dehydrogenase, mitochondrial | PRO_0000007193 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 207 – 208 | 2 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 288 – 290 | 3 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 338 – 341 | 4 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 290 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 338 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 51 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 59 – 61 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 71 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 92 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 93 – 95 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 101 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 116 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 140 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 147 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 169 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 179 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 216 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 225 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 238 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 250 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 253 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 259 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 265 – 267 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 273 – 275 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 287 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 304 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 320 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 328 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 351 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 362 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 371 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 374 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 383 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Formate dehydrogenase cDNA from Arabidopsis thaliana." Nishikawa T., Fukusaki E., Kobayashi A. Submitted (FEB-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
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| [6] | "Empirical analysis of transcriptional activity in the Arabidopsis genome." Yamada K., Lim J., Dale J.M., Chen H., Shinn P., Palm C.J., Southwick A.M., Wu H.C., Kim C.J., Nguyen M., Pham P.K., Cheuk R.F., Karlin-Newmann G., Liu S.X., Lam B., Sakano H., Wu T., Yu G. Ecker J.R.Science 302:842-846(2003) [PubMed: 14593172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [7] | "Experimental analysis of the Arabidopsis mitochondrial proteome highlights signaling and regulatory components, provides assessment of targeting prediction programs, and indicates plant-specific mitochondrial proteins." Heazlewood J.L., Tonti-Filippini J.S., Gout A.M., Day D.A., Whelan J., Millar A.H. Plant Cell 16:241-256(2004) [PubMed: 14671022] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS], SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS]. Strain: cv. Landsberg erecta. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB023897 mRNA. Translation: BAA88683.1. AF208028 mRNA. Translation: AAF19435.1. AF208029 mRNA. Translation: AAF19436.1. AF217195 mRNA. Translation: AAF67100.1. AL391149 Genomic DNA. Translation: CAC01877.1. CP002688 Genomic DNA. Translation: AED92076.1. AY054285 mRNA. Translation: AAL06944.1. AY039609 mRNA. Translation: AAK62664.1. AY081734 mRNA. Translation: AAL87387.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00534642. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | T51423. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_196982.1. NM_121482.3. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | At.23637. At.6781. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9S7E4. Positions 34-384. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q9S7E4. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblPlants | AT5G14780.1; AT5G14780.1; AT5G14780. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 831330. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT5G14780 in contig BA000015_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT5G14780. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.23616. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| TAIR | At5g14780. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EPGT00070000029237. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG328050. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | DCELEKH. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PLN03139. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q9S7E4. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | AT5G14780. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006139. D-isomer_2_OHA_DH_cat_dom. IPR006140. D-isomer_2_OHA_DH_NAD-bd. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00122. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00389. 2-Hacid_dh. 1 hit. PF02826. 2-Hacid_dh_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00065. D_2_HYDROXYACID_DH_1. 1 hit. PS00670. D_2_HYDROXYACID_DH_2. 1 hit. PS00671. D_2_HYDROXYACID_DH_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FDH_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9S7E4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with