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UniProtKB/Swiss-Prot Q9RZA4 (BPHY_DEIRA)
Last modified
January 19, 2010.
Version 85.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Bacteriophytochrome EC=2.7.13.3 Alternative name(s): Phytochrome-like protein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Deinococcus radiodurans [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1299 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Deinococcales › Deinococcaceae › Deinococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 755 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Photoreceptor which exists in two forms that are reversibly interconvertible by light: the R form that absorbs maximally in the red region of the spectrum and the FR form that absorbs maximally in the far-red region. Has also a slight blue shift for the far-red maximum. Could also absorb green light. May participate in regulating pigment synthesis like the carotenoid deinoxanthin which could protect the bacterium from intense visible light. |
| Catalytic activity | ATP + protein L-histidine = ADP + protein N-phospho-L-histidine. |
| Post-translational modification | Contains one covalently linked tetrapyrrole chromophore. Lacks the cysteine conserved in plant phytochromes (at the position of Met-259) that binds chromophore. An engineered sequence used for X-ray crystallography forms a thioether link to biliverdin through Cys-24. The natural sequence can bind phycocyanobilin and phytochromobilin in vitro, but the identity of the natural chromophore is unknown. |
| Sequence similarities | In the N-terminal section; belongs to the phytochrome family. Contains 1 GAF domain. Contains 1 histidine kinase domain. Contains 1 PAS (PER-ARNT-SIM) domain. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 755 | 755 | Bacteriophytochrome | PRO_0000171999 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 26 – 94 | 69 | PAS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 152 – 316 | 165 | GAF | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 529 – 747 | 219 | Histidine kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 95 – 504 | 410 | Chromophore binding domain | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 24 | 1 | Tetrapyrrole chromophore (covalent; via 1 link) Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 532 | 1 | Phosphohistidine; by autocatalysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 259 | 1 | M → A: Binds PCB (in vitro), but difference spectrum is altered. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 259 | 1 | M → C: Binds PCB (in vitro), but difference spectrum is altered. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 260 | 1 | H → A: 100-fold reduction of chromophore-binding activity. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 289 | 1 | C → A: Binds PCB (in vitro), but has aberrant spectral properties. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 26 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 45 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 55 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 62 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 77 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 88 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 103 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 118 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 129 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 149 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 168 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 178 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 191 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 218 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 225 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 238 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 266 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 279 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 293 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 320 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE001825 Genomic DNA. Translation: AAF12261.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | D75598. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_285374.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9RZA4. Positions 518-746. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1798221. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus DR_A0050 in contig AE001825_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | dra:DR_A0050. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243230.1.peg.2864. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | DR_A0050. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG639461. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | REMGDER. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | DRAD243230:DR_A0050-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.13.3. 96172. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003594. ATPase-like_ATP-bd. IPR003018. GAF. IPR000014. PAS. IPR013654. PAS_2. IPR016132. Phyto_chromo_attachment. IPR013515. Phytochrome_cen-reg. IPR004358. Sig_transdc_His_kin-like_C. IPR003661. Sig_transdc_His_kin_sub1_dim/P. IPR005467. Sig_transdc_His_kinase_core. IPR009082. Sig_transdc_His_kinase_dimeric. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.565.10. ATP_bd_ATPase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01590. GAF. 1 hit. PF02518. HATPase_c. 1 hit. PF08446. PAS_2. 1 hit. PF00360. Phytochrome. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00344. BCTRLSENSOR. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00065. GAF. 1 hit. SM00387. HATPase_c. 1 hit. SM00388. HisKA. 1 hit. SM00091. PAS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50109. HIS_KIN. 1 hit. PS50112. PAS. False negative. PS00245. PHYTOCHROME_1. False negative. PS50046. PHYTOCHROME_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPHY_DEIRA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9RZA4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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