Q9RUZ0 (CITEL_DEIRA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 67.
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| Protein names | Recommended name: Citrate lyase subunit beta-like protein EC=4.1.-.- | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Deinococcus radiodurans | ||
| Taxonomic identifier | 1299 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Deinococcales › Deinococcaceae › Deinococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 284 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May play a role in fatty acid biosynthesis Potential. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Subunit structure | Homotrimer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the HpcH/HpaI aldolase family. Citrate lyase beta subunit-like subfamily. |
| Caution | This organism lacks the other subunits that are necessary for ATP-independent citrate lyase activity. Even though this protein has clear similarity to citrate lyase beta subunit, it is expected to have a somewhat different enzyme activity. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular aromatic compound metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | citrate lyase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | citrate (pro-3S)-lyase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 284 | 284 | Citrate lyase subunit beta-like protein | PRO_0000286387 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 129 | 1 | Magnesium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 155 | 1 | Magnesium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 74 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 129 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 15 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 24 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 25 – 28 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 65 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 74 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 89 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 99 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 117 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 128 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 135 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 141 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 151 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 160 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 171 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 185 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 191 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 212 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 222 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 230 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genome sequence of the radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans R1." White O., Eisen J.A., Heidelberg J.F., Hickey E.K., Peterson J.D., Dodson R.J., Haft D.H., Gwinn M.L., Nelson W.C., Richardson D.L., Moffat K.S., Qin H., Jiang L., Pamphile W., Crosby M., Shen M., Vamathevan J.J., Lam P. Fraser C.M.Science 286:1571-1577(1999) [PubMed: 10567266] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422. |
| [2] | "Crystal structure of citrate lyase beta subunit." New York structural genomics research consortium (NYSGRC) Submitted (JAN-2005) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.84 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH MAGNESIUM IONS AND SUBSTRATE ANALOG, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000513 Genomic DNA. Translation: AAF10813.1. | ||||||||||||
| PIR | F75418. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_294964.1. NC_001263.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9RUZ0. | ||||||||||||
| SMR | Q9RUZ0. Positions 4-234. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1798759. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus DR_1240 in contig AE000513_GR. | ||||||||||||
| KEGG | dra:DR_1240. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|243230.1.peg.1423. | ||||||||||||
| PATRIC | 21630068. VBIDeiRad64572_1435. | ||||||||||||
| TIGR | DR_1240. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG676713. | ||||||||||||
| OMA | VVAMREI. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9RUZ0. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK444959. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | DRAD243230:DR_1240-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR005000. Aldehyde-lyase_domain. IPR011206. Citrate_lyase_beta. IPR015813. Pyrv/PenolPyrv_Kinase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.60. Pyrv/PenolPyrv_Kinase_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01644. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11105. PTHR11105. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF03328. HpcH_HpaI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF015582. Cit_lyase_B. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51621. Pyrv/PenolPyrv_Kinase_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CITEL_DEIRA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9RUZ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with