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UniProtKB/Swiss-Prot Q9RPT1 (RHLG_PSEAE)
Last modified
November 3, 2009.
Version 56.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Rhamnolipids biosynthesis 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase EC=1.1.1.100 Alternative name(s): 3-ketoacyl-acyl carrier protein reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 256 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Required for the synthesis of the beta-hydroxy acid moiety of rhamnolipids. |
| Catalytic activity | (3R)-3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] + NADP+ = 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] + NADPH. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 256 | 256 | Rhamnolipids biosynthesis 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase | PRO_0000054755 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 14 – 38 | 25 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 162 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 148 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 3 – 5 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 31 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 53 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 82 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 91 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 134 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 139 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 180 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 192 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 198 – 200 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 205 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 215 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 236 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 251 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 252 – 255 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The Pseudomonas aeruginosa rhlG gene encodes an NADPH-dependent beta-ketoacyl reductase which is specifically involved in rhamnolipid synthesis." Campos-Garcia J., Caro A.D., Najera R., Miller-Maier R.M., Al-Tahhan R.A., Soberon-Chavez G. J. Bacteriol. 180:4442-4451(1998) [PubMed: 9721281] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed: 10984043] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF148964 Genomic DNA. Translation: AAD53514.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG06775.1. | |||||||||||||
| PIR | F83221. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_252077.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 880033. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PA3387 in contig AE004091_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pae:PA3387. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|208964.1.peg.3387. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| PseudoCAP | PA3387. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q9RPT1. | ||||||||||||
| OMA | NVIAPGR. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PAER208964:PA3387-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.100. 354. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RHLG_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9RPT1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


