Q9RFD6 (BCHL_RHOS4) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 94.
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| Protein names | Recommended name: Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein Short name=DPOR subunit L Short name=LI-POR subunit L EC=1.18.-.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Rhodobacter sphaeroides (strain ATCC 17023 / 2.4.1 / NCIB 8253 / DSM 158) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 272943 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhodobacterales › Rhodobacteraceae › Rhodobacter › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 297 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Uses Mg-ATP and reduced ferredoxin to reduce ring D of protochlorophyllide (Pchlide) to form chlorophyllide a (Chlide). This reaction is light-independent By similarity. HAMAP-Rule MF_00355 |
| Cofactor | Binds 1 4Fe-4S cluster per dimer By similarity. |
| Pathway | Porphyrin biosynthesis; bacteriochlorophyll biosynthesis (light-independent). HAMAP-Rule MF_00355 |
| Subunit structure | Protochlorophyllide reductase is thought to be composed of three subunits; BchL, BchN and BchB. Homodimer of BchL subunit By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the NifH/BchL/ChlL family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Bacteriochlorophyll biosynthesis Chlorophyll biosynthesis Photosynthesis |
| Ligand | 4Fe-4S ATP-binding Iron Iron-sulfur Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | light-independent bacteriochlorophyll biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway photosynthesis, dark reactionInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ATP bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donorsInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 297 | 297 | Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein HAMAP-Rule MF_00355 | PRO_0000139582 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 38 – 45 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 126 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 160 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 14 | 1 | G → V in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 194 | 1 | V → A in CAB38722. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 261 – 262 | 2 | AA → VV in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 269 | 1 | L → V in CAB38722. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 273 | 1 | L → F in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 278 | 1 | D → Y in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 284 | 1 | S → R in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 289 | 1 | D → E in AAF24272. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 37 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 57 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 70 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 91 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 104 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 116 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 140 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 141 – 144 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 154 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 168 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 177 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 195 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 212 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 226 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 234 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 245 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 250 – 252 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 275 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 293 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "DNA sequence analysis of the photosynthesis region of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1." Choudhary M., Kaplan S. Nucleic Acids Res. 28:862-867(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The photosynthesis gene cluster of Rhodobacter sphaeroides." Naylor G.W., Addlesee H.A., Gibson L.C.D., Hunter C.N. Photosyn. Res. 62:121-139(1999) Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Complete sequence of chromosome 1 of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1." Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter J.C., Glavina T., Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P., Mackenzie C., Choudhary M., Larimer F., Hauser L.J., Land M., Donohue T.J., Kaplan S. Submitted (SEP-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 17023 / 2.4.1 / NCIB 8253 / DSM 158. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF195122 Genomic DNA. Translation: AAF24272.1. AJ010302 Genomic DNA. Translation: CAB38722.1. CP000143 Genomic DNA. Translation: ABA79461.1. | ||||||||||||
| PIR | T50728. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_353362.1. NC_007493.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9RFD6. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 272943.RSP_0288. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3719200. | ||||||||||||
| KEGG | rsp:RSP_0288. | ||||||||||||
| PATRIC | 23153714. VBIRhoSph57909_2232. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1348. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000228825. | ||||||||||||
| KO | K04037. | ||||||||||||
| OMA | TSCNISV. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK13185. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | RSPH272943:GJAS-1945-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00671. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00355. ChlL_BchL. | ||||||||||||
| InterPro | IPR000392. Nitogenase_NifH/Reductase_ChlL. IPR005971. Protochlorophyllide_ATP-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00142. Fer4_NifH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000363. Nitrogenase_iron. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00091. NITROGNASEII. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01281. DPOR_bchL. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00746. NIFH_FRXC_1. 1 hit. PS00692. NIFH_FRXC_2. 1 hit. PS51026. NIFH_FRXC_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9RFD6. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BCHL_RHOS4 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9RFD6 Secondary accession number(s): Q3J173, Q9Z5E1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
