Q9QZQ1 (AFAD_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Afadin Alternative name(s): Protein Af-6 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 1820 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Belongs to an adhesion system, probably together with the E-cadherin-catenin system, which plays a role in the organization of homotypic, interneuronal and heterotypic cell-cell adherens junctions (AJs). Nectin- and actin-filament-binding protein that connects nectin to the actin cytoskeleton. May play a key role in the organization of epithelial structures of the embryonic ectoderm. Ref.2 |
| Subunit structure | Homodimer. Interacts with F-actin, nectin and PVRL3/nectin-3. Essential for the association of nectin and E-cadherin. Isoform 2/s-afadin does not interact with F-actin. Interacts with ZO-1 and occludin, but probably in an indirect manner. Interacts with RIT1, RIT2, NRXN1 and BCR By similarity. Ref.4 |
| Subcellular location | Cell junction › adherens junction. Note: Not found at cell-matrix AJs. |
| Tissue specificity | Isoform 1 is expressed only in a restricted set of epithelial structures during early embryogenesis. Ref.2 |
| Developmental stage | Highly expressed at restricted set of epithelial structures and highly concentrated at their junctional complex regions. At E6.5, localized at the most apical regions of cell-cell adhesion sites of the entire embryonic ectoderm; not detected in the extraembryonic regions. At E7.0, expressed in the primitive streak and the migrating paraxial mesoderm. At E7.5, highly expressed at the junctional complex regions in the primitive streak region (neuroepithelium) and the neural fold/grove region, but hardly detected in other areas of the ectoderm. By E8.5, highly expressed in the tail bud, somites and the paraxial mesoderm, concentrated at the junctional complex regions in neural tube, somites and pericardioperitoneal canal. Ref.2 |
| Disruption phenotype | Mice show developmental defects at stages during and after gastrulation, including disorganization of the ectoderm, impaired migration of the mesoderm and loss of somites and other structures derived from both the ectoderm and mesoderm. Cell-cell adherens juntions and tight junctions are improperly organized in the ectoderm-derived cells. No redundancy exists in the function of afadin during gastrulation. Ref.2 |
| Sequence similarities | Contains 1 dilute domain. Contains 1 FHA domain. Contains 1 PDZ (DHR) domain. Contains 2 Ras-associating domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell adhesion |
| Cellular component | Cell junction |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Coiled coil Repeat |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cell adhesion Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW signal transductionInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | apical part of cell Inferred from direct assay PubMed 10704870. Source: MGI cell-cell adherens junctionInferred from direct assay PubMed 11731229PubMed 15728677. Source: MGI cytoplasmInferred from direct assay PubMed 15509704PubMed 22027834. Source: MGI nucleusInferred from electronic annotation. Source: Compara plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: Compara |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q9QZQ1-3) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q9QZQ1-2) Also known as: l-afadin; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 393-407: Missing. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q9QZQ1-1) Also known as: s-afadin; The sequence of this isoform is not available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1820 | 1820 | Afadin | PRO_0000215919 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 39 – 133 | 95 | Ras-associating 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 246 – 348 | 103 | Ras-associating 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 426 – 492 | 67 | FHA | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 653 – 908 | 256 | Dilute | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1007 – 1093 | 87 | PDZ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 146 – 186 | 41 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 1410 – 1446 | 37 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 1523 – 1561 | 39 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 1593 – 1665 | 73 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 163 – 175 | 13 | Glu/Lys-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1346 – 1392 | 47 | Pro-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1676 – 1706 | 31 | Pro-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1733 – 1736 | 4 | Poly-Glu | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 216 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 557 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1107 | 1 | Phosphoserine Ref.5 Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1172 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1173 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1182 | 1 | Phosphoserine Ref.5 Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1232 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1275 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1330 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1334 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1719 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1795 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 393 – 407 | 15 | Missing in isoform 1. | VSP_026731 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 23 | 1 | N → Y in AAD54283. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 101 | 1 | E → EE in AK016557. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 694 | 1 | N → D in AK016557. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 897 – 900 | 4 | DLIE → PEMR in AK016557. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 252 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 261 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 267 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 285 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 290 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 292 – 294 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 301 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 311 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 317 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 330 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 336 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 345 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 383 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 386 – 390 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 418 – 420 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 423 – 427 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 429 – 431 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 450 – 457 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 459 – 464 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 466 – 468 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 474 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 481 – 483 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 488 – 491 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 492 – 494 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 495 – 500 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1007 – 1013 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1015 – 1017 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1019 – 1026 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1031 – 1041 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1045 – 1049 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1057 – 1061 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1071 – 1079 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1083 – 1090 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Lineage-specific biology revealed by a finished genome assembly of the mouse." Church D.M., Goodstadt L., Hillier L.W., Zody M.C., Goldstein S., She X., Bult C.J., Agarwala R., Cherry J.L., DiCuccio M., Hlavina W., Kapustin Y., Meric P., Maglott D., Birtle Z., Marques A.C., Graves T., Zhou S. Ponting C.P.PLoS Biol. 7:E1000112-E1000112(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: C57BL/6J. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AC155253 Genomic DNA. No translation available. CAAA01106165 Genomic DNA. No translation available. CAAA01134612 Genomic DNA. No translation available. CAAA01201738 Genomic DNA. No translation available. CAAA01218165 Genomic DNA. No translation available. AF172447 mRNA. Translation: AAD54283.1. AK016557 mRNA. No translation available. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00845596. IPI00853902. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_034936.1. NM_010806.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.59167. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9QZQ1. Positions 40-134, 249-348, 381-502, 759-910, 1001-1096, 1507-1685. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 17356. | ||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000139666; ENSMUSP00000118318; ENSMUSG00000068036. ENSMUST00000150848; ENSMUSP00000122447; ENSMUSG00000068036. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 17356. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:17356. | ||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc008amr.1. mouse. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 4301. | ||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:1314653. Mllt4. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG291597. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00390000006525. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000008041. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG050463. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K05702. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000068036. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.200.20. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018444. Dil_domain. IPR002710. Dilute. IPR000253. FHA_dom. IPR001478. PDZ. IPR000159. Ras-assoc. IPR008984. SMAD_FHA_domain. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01843. DIL. 1 hit. PF00498. FHA. 1 hit. PF00595. PDZ. 1 hit. PF00788. RA. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00240. FHA. 1 hit. SM00228. PDZ. 1 hit. SM00314. RA. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50156. PDZ. 1 hit. SSF49879. SMAD_FHA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51126. DILUTE. 1 hit. PS50006. FHA_DOMAIN. False negative. PS50106. PDZ. 1 hit. PS50200. RA. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | MLLT4. mouse. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9QZQ1. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 291962. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AFAD_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9QZQ1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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