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UniProtKB/Swiss-Prot Q9QXN5 (MIOX_MOUSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 70.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Inositol oxygenase EC=1.13.99.1 Alternative name(s): Myo-inositol oxygenase Short name=MI oxygenase Aldehyde reductase-like 6 Renal-specific oxidoreductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 285 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Myo-inositol + O2 = D-glucuronate + H2O. |
| Cofactor | Binds 2 iron ions per subunit. |
| Pathway | |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Tissue specificity | Kidney specific. Renal proximal tubules. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the myo-inositol oxygenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | inositol catabolic process Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Ref.1 Inferred from direct assay. Source: UniProtKB inclusion bodyInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Molecular function | aldo-keto reductase activity Ref.1 Inferred from direct assay. Source: UniProtKB inositol oxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidoreductase activity, acting on NADH or NADPH Ref.1Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 285 | 285 | Inositol oxygenase | PRO_0000079149 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 98 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 123 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 194 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 253 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 65 | 1 | S → G in AAF25202. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 33 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 50 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 63 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 79 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 109 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 122 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 132 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 148 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 155 – 159 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 168 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 176 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 204 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 219 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 226 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 255 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 278 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Identification of a renal-specific oxido-reductase in newborn diabetic mice." Yang Q., Dixit B., Wada J., Tian Y., Wallner E.I., Srivastva S.K., Kanwar Y.S. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97:9896-9901(2000) [PubMed: 10944187] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Kidney. |
| [2] | "Molecular cloning, expression, and characterization of myo-inositol oxygenase from mouse, rat, and human kidney." Arner R.J., Prabhu K.S., Reddy C.C. Biochem. Biophys. Res. Commun. 324:1386-1392(2004) [PubMed: 15504367] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: C57BL/6. Tissue: Kidney. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Kidney. |
| [4] | "Crystal structure of a substrate complex of myo-inositol oxygenase, a di-iron oxygenase with a key role in inositol metabolism." Brown P.M., Caradoc-Davies T.T., Dickson J.M., Cooper G.J., Loomes K.M., Baker E.N. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:15032-15037(2006) [PubMed: 17012379] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF197127 mRNA. Translation: AAF25202.1. AY738257 mRNA. Translation: AAV65815.1. BC013543 mRNA. Translation: AAH13543.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00128313. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_064361.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.158200 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000022613. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 56727. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:56727. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|10090.3.peg.30445. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| MGI | MGI:1891725. Miox. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
| OMA | Q9QXN5. YQVMKFN. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.13.99.1. 244. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q9QXN5. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_MIOX. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000022613. Mus musculus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018170. Aldo/ket_reductase_CS. IPR007828. DUF706. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR12588. DUF706. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF05153. DUF706. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00063. ALDOKETO_REDUCTASE_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 313210. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MIOX_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9QXN5 Secondary accession number(s): Q5S8D0, Q91WQ8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


