##gff-version 3
Q9QVP9	UniProtKB	Chain	1	1009	.	.	.	ID=PRO_0000088082;Note=Protein-tyrosine kinase 2-beta	
Q9QVP9	UniProtKB	Domain	39	359	.	.	.	Note=FERM;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00084	
Q9QVP9	UniProtKB	Domain	425	683	.	.	.	Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q9QVP9	UniProtKB	Region	696	728	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q9QVP9	UniProtKB	Region	801	1009	.	.	.	Note=Interaction with TGFB1I1;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q9QVP9	UniProtKB	Region	868	1009	.	.	.	Note=Focal adhesion targeting (FAT)	
Q9QVP9	UniProtKB	Compositional bias	707	727	.	.	.	Note=Pro residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q9QVP9	UniProtKB	Active site	549	549	.	.	.	Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10028	
Q9QVP9	UniProtKB	Binding site	431	439	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q9QVP9	UniProtKB	Binding site	457	457	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q9QVP9	UniProtKB	Binding site	503	509	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
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Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	402	402	.	.	.	Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11420674,ECO:0000269|PubMed:11493697,ECO:0000269|PubMed:14739300,ECO:0000269|PubMed:20688918,ECO:0000269|PubMed:21195757,ECO:0007744|PubMed:17947660;Dbxref=PMID:11420674,PMID:11493697,PMID:14739300,PMID:17947660,PMID:20688918,PMID:21195757	
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Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	580	580	.	.	.	Note=Phosphotyrosine%3B by SRC%2C FYN and LCK;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11420674,ECO:0000269|PubMed:21195757,ECO:0007744|PubMed:17947660;Dbxref=PMID:11420674,PMID:17947660,PMID:21195757	
Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	722	722	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q14289	
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Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	839	839	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q14289	
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Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	849	849	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q14289	
Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	866	866	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q14289	
Q9QVP9	UniProtKB	Modified residue	881	881	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11420674,ECO:0000269|PubMed:21195757;Dbxref=PMID:11420674,PMID:21195757	
Q9QVP9	UniProtKB	Mutagenesis	402	402	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation and interaction with SRC%2C and inhibition of bone resorption. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14739300;Dbxref=PMID:14739300	
Q9QVP9	UniProtKB	Sequence conflict	306	306	.	.	.	Note=K->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305