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UniProtKB/Swiss-Prot Q9PJ29 (PROB_CAMJE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 56.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamate 5-kinase EC=2.7.2.11 Alternative name(s): Gamma-glutamyl kinase Short name=GK | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Campylobacter jejuni [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 197 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Campylobacteraceae › Campylobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 251 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the transfer of a phosphate group to glutamate to form glutamate 5-phosphate which rapidly cyclizes to 5-oxoproline. HAMAP MF_00456 |
| Catalytic activity | ATP + L-glutamate = ADP + L-glutamate 5-phosphate. HAMAP MF_00456 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-proline biosynthesis; L-glutamate 5-semialdehyde from L-glutamate: step 1/2. HAMAP MF_00456 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glutamate 5-kinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Proline biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proline biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW glutamate 5-kinase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 251 | 251 | Glutamate 5-kinase HAMAP MF_00456 | PRO_0000109656 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 13 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 19 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 37 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 44 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 54 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 84 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 96 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 102 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 119 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 128 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 138 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 152 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 164 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 172 – 174 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 219 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 231 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 240 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of the food-borne pathogen Campylobacter jejuni reveals hypervariable sequences." Parkhill J., Wren B.W., Mungall K.L., Ketley J.M., Churcher C.M., Basham D., Chillingworth T., Davies R.M., Feltwell T., Holroyd S., Jagels K., Karlyshev A.V., Moule S., Pallen M.J., Penn C.W., Quail M.A., Rajandream M.A., Rutherford K.M. Barrell B.G.Nature 403:665-668(2000) [PubMed: 10688204] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: NCTC 11168 / Serotype O:2. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AL111168 Genomic DNA. Translation: CAL34268.1. | |||||||||||||
| PIR | A81426. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_002343557.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | Q9PJ29. 10 interactions. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 904426. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Cj0097 in contig AL111168_GR. | ||||||||||||
| KEGG | cje:Cj0097. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| OMA | Q9PJ29. NENDVIA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | CJEJ192222:CJ0097-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.7.2.11. 255835. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00456. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001048. Asp/Glu/Uridylate_kinase. IPR001057. Glu_5kinase. IPR011529. Glu_5kinase_bact. IPR019797. Glutamate_5-kinase_CS. IPR005715. ProB. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.1160.10. Aa_kinase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00696. AA_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000729. GK. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00474. GLU5KINASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01027. proB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00902. GLUTAMATE_5_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PROB_CAMJE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9PJ29 Secondary accession number(s): Q0PC40 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


