##gff-version 3
Q9NS18	UniProtKB	Transit peptide	1	19	.	.	.	Note=Mitochondrion;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q9NS18	UniProtKB	Chain	20	164	.	.	.	ID=PRO_0000011628;Note=Glutaredoxin-2%2C mitochondrial	
Q9NS18	UniProtKB	Domain	57	157	.	.	.	Note=Glutaredoxin;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00686	
Q9NS18	UniProtKB	Binding site	68	68	.	.	.	Note=In inactive form;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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Q9NS18	UniProtKB	Binding site	109	109	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17121859;Dbxref=PMID:17121859	
Q9NS18	UniProtKB	Binding site	121	121	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17121859;Dbxref=PMID:17121859	
Q9NS18	UniProtKB	Binding site	153	153	.	.	.	Note=In inactive form;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
Q9NS18	UniProtKB	Modified residue	20	20	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163	
Q9NS18	UniProtKB	Modified residue	77	77	.	.	.	Note=S-glutathionyl cysteine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17121859;Dbxref=PMID:17121859	
Q9NS18	UniProtKB	Disulfide bond	77	80	.	.	.	Note=Redox-active%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q9NS18	UniProtKB	Alternative sequence	1	40	.	.	.	ID=VSP_015221;Note=In isoform 2. MIWRRAALAGTRLVWSRSGSAGWLDRAAGAAGAAAAAASG->MNPRDKQVSRFSPLKDVYTWVALAGIQRSGSPGRTRSAARR;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:11297543;Dbxref=PMID:11297543	
Q9NS18	UniProtKB	Natural variant	95	95	.	.	.	ID=VAR_025234;Note=K->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.3;Dbxref=dbSNP:rs34237236	
Q9NS18	UniProtKB	Mutagenesis	68	68	.	.	.	Note=Abolishes absorption at 320 nm and 420 nm suggesting the loss of 2Fe-2S-binding. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15917333;Dbxref=PMID:15917333	
Q9NS18	UniProtKB	Mutagenesis	78	78	.	.	.	Note=Specifically increases the specific activity but decreases affinity for glutathionylated substrates. S->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14676218;Dbxref=PMID:14676218	
Q9NS18	UniProtKB	Mutagenesis	80	80	.	.	.	Note=Strongly impairs enzymatic activity. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14676218;Dbxref=PMID:14676218	
Q9NS18	UniProtKB	Mutagenesis	153	153	.	.	.	Note=Abolishes absorption at 320 nm and 420 nm suggesting the loss of 2Fe-2S-binding. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15917333;Dbxref=PMID:15917333	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	57	66	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Beta strand	68	73	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	78	90	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Beta strand	95	98	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	99	101	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	105	116	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Beta strand	123	126	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Beta strand	129	133	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	134	142	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	146	152	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Beta strand	154	156	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2CQ9	
Q9NS18	UniProtKB	Helix	160	162	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HT9	
Q9NS18	UniProtKB	Natural variant	40	40	.	.	.	ID=VAR_082825;Note=R->W;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305;Dbxref=dbSNP:rs10921310