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UniProtKB/Swiss-Prot Q9KWU8 (RPOA_THEAQ)
Last modified
September 22, 2009.
Version 69.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha Short name=RNAP subunit alpha EC=2.7.7.6 Alternative name(s): Transcriptase subunit alpha RNA polymerase subunit alpha | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermus aquaticus | ||
| Taxonomic identifier | 271 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus |
Protein attributes
| Sequence length | 314 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | DNA-dependent RNA polymerase catalyzes the transcription of DNA into RNA using the four ribonucleoside triphosphates as substrates. HAMAP MF_00059 |
| Catalytic activity | Nucleoside triphosphate + RNA(n) = diphosphate + RNA(n+1). HAMAP MF_00059 |
| Subunit structure | Homodimer. The RNAP catalytic core consists of 2 alpha, 1 beta, 1 beta' and 1 omega subunit. When a sigma factor is associated with the core the holoenzyme is formed, which can initiate transcription. HAMAP MF_00059 |
| Domain | The N-terminal domain is essential for RNAP assembly and basal transcription, whereas the C-terminal domain is involved in interaction with transcriptional regulators and with upstream promoter elements By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the RNA polymerase alpha chain family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transcription |
| Cellular component | DNA-directed RNA polymerase |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA repair Inferred from electronic annotation. Source: InterPro transcription, DNA-dependentInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP DNA-directed RNA polymerase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP protein dimerization activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 314 | 314 | DNA-directed RNA polymerase subunit alpha HAMAP MF_00059 | PRO_0000175405 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 229 | 229 | Alpha N-terminal domain (alpha-NTD) HAMAP MF_00059 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 246 – 314 | 69 | Alpha C-terminal domain (alpha-CTD) HAMAP MF_00059 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 28 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 47 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 58 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 65 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 84 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 124 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 147 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 156 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 163 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 182 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 197 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 222 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Crystal structure of Thermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3 A resolution." Zhang G., Campbell E.A., Minakhin L., Richter C., Severinov K., Darst S.A. Cell 98:811-824(1999) [PubMed: 10499798] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Y19222 Genomic DNA. Translation: CAB65464.2. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.7.6. 118. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00059. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011261. DNA-dir_RNA_pol_dimersation. IPR011262. DNA-dir_RNA_pol_insert. IPR011263. DNA-dir_RNA_pol_RpoA/D/Rpb3. IPR003583. Hlx-hairpin-Hlx_DNA-bd_motif. IPR011260. RNAP_asu_C. IPR011773. RpoA. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.170.120.12. RNAP_insert. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01000. RNA_pol_A_bac. 1 hit. PF03118. RNA_pol_A_CTD. 1 hit. PF01193. RNA_pol_L. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD001179. RNAP_alpha_C. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00278. HhH1. 1 hit. SM00662. RPOLD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02027. rpoA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RPOA_THEAQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9KWU8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


