Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q9KU37 (NAGZ_VIBCH)
Last modified
June 16, 2009.
Version 58.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-hexosaminidase EC=3.2.1.52 Alternative name(s): N-acetyl-beta-glucosaminidase Beta-N-acetylhexosaminidase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Vibrio cholerae [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 666 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Vibrionales › Vibrionaceae › Vibrio |
Protein attributes
| Sequence length | 330 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Cleaves GlcNAc linked beta-1,4 to MurNAc tripeptides By similarity. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of terminal non-reducing N-acetyl-D-hexosamine residues in N-acetyl-beta-D-hexosaminides. HAMAP MF_00364 |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan recycling. HAMAP MF_00364 |
| Subunit structure | Monomer Potential. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 3 family. NagZ subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell cycle Cell division Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell cycle Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cell divisionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cell wall organizationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan turnoverInferred from electronic annotation. Source: HAMAP regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | beta-N-acetylhexosaminidase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 330 | 330 | Beta-hexosaminidase HAMAP MF_00364 | PRO_0000210800 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 242 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 12 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 21 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 31 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 53 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 61 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 65 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 86 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 106 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 107 – 109 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 125 – 127 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 152 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 162 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 197 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 205 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 225 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 232 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 243 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 265 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 271 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 285 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 297 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 308 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 328 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "DNA sequence of both chromosomes of the cholera pathogen Vibrio cholerae." Heidelberg J.F., Eisen J.A., Nelson W.C., Clayton R.A., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Umayam L.A., Gill S.R., Nelson K.E., Read T.D., Tettelin H., Richardson D.L., Ermolaeva M.D., Vamathevan J.J., Bass S. Fraser C.M.Nature 406:477-483(2000) [PubMed: 10952301] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / Serotype O1. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE003852 Genomic DNA. Translation: AAF93857.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | A82292. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_230341.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH3. Glycoside Hydrolase Family 3. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2615481. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus VC_0692 in contig AE003852_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | vch:VC0692. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | VC_0692. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9KU37. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q9KU37. FGRNIGE. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.52. 19019. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00364. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR019800. Glyco_hydro_3_AS. IPR001764. Glyco_hydro_3_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.300. Glyco_hydro_3_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00933. Glyco_hydro_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00775. GLYCOSYL_HYDROL_F3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NAGZ_VIBCH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9KU37 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


