Q9KFH7 (RIR2_BACHD) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 79.
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| Protein names | Recommended name: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta EC=1.17.4.1 Alternative name(s): Ribonucleotide reductase small subunit | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus halodurans (strain ATCC BAA-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / C-125) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 272558 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 345 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the precursors necessary for DNA synthesis. Catalyzes the biosynthesis of deoxyribonucleotides from the corresponding ribonucleotides By similarity. |
| Catalytic activity | 2'-deoxyribonucleoside diphosphate + thioredoxin disulfide + H2O = ribonucleoside diphosphate + thioredoxin. |
| Cofactor | Binds 2 iron ions per subunit By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Tetramer of two alpha and two beta subunits By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribonucleoside diphosphate reductase small chain family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA replication |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA replication Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW deoxyribonucleoside diphosphate metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ribonucleoside-diphosphate reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC transition metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 345 | 345 | Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta | PRO_0000190468 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 125 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 88 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 121 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 185 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 219 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 222 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 49 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 65 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 80 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 99 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 132 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 146 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 159 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 184 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 201 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 236 | 31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 267 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 294 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the alkaliphilic bacterium Bacillus halodurans and genomic sequence comparison with Bacillus subtilis." Takami H., Nakasone K., Takaki Y., Maeno G., Sasaki R., Masui N., Fuji F., Hirama C., Nakamura Y., Ogasawara N., Kuhara S., Horikoshi K. Nucleic Acids Res. 28:4317-4331(2000) [PubMed: 11058132] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / C-125. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000004 Genomic DNA. Translation: BAB04221.1. | ||||||||||||
| PIR | F83712. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_241368.1. NC_002570.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9KFH7. | ||||||||||||
| SMR | Q9KFH7. Positions 1-312. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000053062; EBBACP00000051701; EBBACG00000053053. | ||||||||||||
| GeneID | 893380. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BH0502 in contig BA000004_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bha:BH0502. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|272558.1.peg.502. | ||||||||||||
| PATRIC | 18937944. VBIBacHal18977_0531. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000002650. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG321133. | ||||||||||||
| OMA | ELEIEWA. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q9KFH7. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK694986. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BHAL272558:BH0502-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR009078. Ferritin/RR-like. IPR012348. Ribncl_red-rel. IPR000358. Ribonucl_redctse. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.620.20. Ribncl_red_rel. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00526. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR23409. Ribonucl_redctse. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00268. Ribonuc_red_sm. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF47240. Ferritin/RR_like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00368. RIBORED_SMALL. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RIR2_BACHD | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9KFH7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with