Q9I7A8 (DEF_PSEAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 85.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Peptide deformylase Short name=PDF EC=3.5.1.88 Alternative name(s): Polypeptide deformylase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 208964 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 168 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Removes the formyl group from the N-terminal Met of newly synthesized proteins. Requires at least a dipeptide for an efficient rate of reaction. N-terminal L-methionine is a prerequisite for activity but the enzyme has broad specificity at other positions By similarity. HAMAP-Rule MF_00163 |
| Catalytic activity | Formyl-L-methionyl peptide + H2O = formate + methionyl peptide. HAMAP-Rule MF_00163 |
| Cofactor | Binds 1 Fe2+ ion By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the polypeptide deformylase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein biosynthesis |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | translation Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | iron ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro peptide deformylase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 168 | 168 | Peptide deformylase HAMAP-Rule MF_00163 | PRO_0000082819 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 135 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Iron By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 134 | 1 | Iron By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 138 | 1 | Iron By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 15 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 41 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 48 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 52 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 62 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 67 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 81 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 90 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 106 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 113 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 124 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 139 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 147 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 166 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG03409.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | H83643. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_248709.1. NC_002516.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9I7A8. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9I7A8. Positions 2-168. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 208964.PA0019. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 879306. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 879306. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | pae:PA0019. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 19834232. VBIPseAer58763_0018. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PseudoCAP | PA0019. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0242. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01462. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | EMDQYQE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00150. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.90.45.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00163. Pep_deformylase. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000181. Fmet_deformylase. IPR023635. Peptide_deformylase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10458. PTHR10458. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01327. Pep_deformylase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF004749. Pep_def. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01576. PDEFORMYLASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56420. Fmet_deformylase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00079. pept_deformyl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | Q9I7A8. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1649054. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9I7A8. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DEF_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9I7A8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
