Q9HU21 (RMLC_PSEAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 77.
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| Protein names | Recommended name: dTDP-4-dehydrorhamnose 3,5-epimerase EC=5.1.3.13 Alternative name(s): Thymidine diphospho-4-keto-rhamnose 3,5-epimerase dTDP-4-keto-6-deoxyglucose 3,5-epimerase dTDP-6-deoxy-D-xylo-4-hexulose 3,5-epimerase dTDP-L-rhamnose synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 208964 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 181 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the epimerization of the C3' and C5'positions of dTDP-6-deoxy-D-xylo-4-hexulose, forming dTDP-6-deoxy-L-lyxo-4-hexulose. Ref.3 |
| Catalytic activity | dTDP-4-dehydro-6-deoxy-alpha-D-glucose = dTDP-4-dehydro-6-deoxy-beta-L-mannose. Ref.3 |
| Pathway | Carbohydrate biosynthesis; dTDP-L-rhamnose biosynthesis. Bacterial outer membrane biogenesis; lipopolysaccharide biosynthesis. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the dTDP-4-dehydrorhamnose 3,5-epimerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTDP-rhamnose biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway extracellular polysaccharide biosynthetic processInferred from direct assay Ref.3. Source: UniProtKB lipopolysaccharide biosynthetic processInferred from direct assay Ref.3. Source: UniProtKB |
| Molecular_function | dTDP-4-dehydrorhamnose 3,5-epimerase activity Inferred from direct assay Ref.3. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 181 | 181 | dTDP-4-dehydrorhamnose 3,5-epimerase | PRO_0000395350 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 23 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 28 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 49 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 59 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 62 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 71 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 82 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 118 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 168 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 21 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 31 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 39 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 54 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 67 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 86 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 95 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 103 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 104 – 106 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 112 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 122 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 135 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 145 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 169 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and characterization of the rmlC gene of Pseudomonas aeruginosa." Maeki M. Submitted (AUG-2000) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| [3] | "RmlC, a C3' and C5' carbohydrate epimerase, appears to operate via an intermediate with an unusual twist boat conformation." Dong C., Major L.L., Srikannathasan V., Errey J.C., Giraud M.F., Lam J.S., Graninger M., Messner P., McNeil M.R., Field R.A., Whitfield C., Naismith J.H. J. Mol. Biol. 365:146-159(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.79 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE, FUNCTION IN DTDP-RHAMNOSE BIOSYNTHESIS, CATALYTIC ACTIVITY, REACTION MECHANISM. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ298594 Genomic DNA. Translation: CAC82199.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG08549.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E83000. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_253851.1. NC_002516.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9HU21. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9HU21. Positions 1-181. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 208964.PA5164. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 879991. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 879991. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | pae:PA5164. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 19845171. VBIPseAer58763_5412. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PseudoCAP | PA5164. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1898. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000227724. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01790. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | VIIEPRV. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK869162. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00030. UPA00124. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.120.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000888. dTDP_sugar_isom. IPR014710. RmlC-like_jellyroll. IPR011051. RmlC_Cupin. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21047. PTHR21047. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00908. dTDP_sugar_isom. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD001462. dTDP_sugar_isom. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51182. RmlC_like_cupin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01221. rmlC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9HU21. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RMLC_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9HU21 Secondary accession number(s): Q7AYQ8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
