Q9HL27 (APGM_THEAC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 58.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase Short name=BPG-independent PGAM Short name=Phosphoglyceromutase Short name=aPGAM EC=5.4.2.1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermoplasma acidophilum (strain ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165) | ||||
| Taxonomic identifier | 273075 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermoplasmata › Thermoplasmatales › Thermoplasmataceae › Thermoplasma |
Protein attributes
| Sequence length | 404 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the interconversion of 2-phosphoglycerate and 3-phosphoglycerate By similarity. HAMAP MF_01402_A |
| Catalytic activity | 2-phospho-D-glycerate = 3-phospho-D-glycerate. HAMAP MF_01402_A |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 3/5. HAMAP MF_01402_A |
| Sequence similarities | Belongs to the BPG-independent phosphoglycerate mutase family. A-PGAM subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phosphoglycerate mutase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 404 | 404 | 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase HAMAP MF_01402_A | PRO_0000138150 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 29 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 40 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 65 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 103 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 110 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 126 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 151 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 200 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 210 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 222 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 237 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 248 – 250 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 258 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 285 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 286 – 288 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 297 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 320 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 326 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 337 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 357 – 360 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 373 – 377 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 387 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 394 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of the thermoacidophilic scavenger Thermoplasma acidophilum." Ruepp A., Graml W., Santos-Martinez M.-L., Koretke K.K., Volker C., Mewes H.-W., Frishman D., Stocker S., Lupas A.N., Baumeister W. Nature 407:508-513(2000) [PubMed: 11029001] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL445064 Genomic DNA. Translation: CAC11555.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_393891.1. NC_002578.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9HL27. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1456023. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Ta0413 in contig AL139299_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | tac:Ta0413. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|273075.1.peg.413. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG463247. | ||||||||||||||||||
| OMA | DIAFRCN. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK04024. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | TACI273075:TA0413-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01402_A. ApgM_A. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017849. Alkaline_Pase-like_a/b/a. IPR017850. Alkaline_phosphatase_core. IPR023665. ApgAM. IPR004456. BisP-indep_Pglycerate_Mutase. IPR006124. Metalloenzyme. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.720.10. Alk_phosphtse. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| KO | K15635. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01676. Metalloenzyme. 1 hit. PF10143. PhosphMutase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006392. IPGAM_arch. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53649. Alkaline_phosphatase_core. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00306. ApgM. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | APGM_THEAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9HL27 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with