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UniProtKB/Swiss-Prot Q9HAU4 (SMUF2_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 85.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 Short name=hSMURF2 EC=6.3.2.- Alternative name(s): SMAD ubiquitination regulatory factor 2 SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 748 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | E3 ubiquitin-protein ligase which accepts ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme in the form of a thioester and then directly transfers the ubiquitin to targeted substrates. Interacts with SMAD1 and SMAD7 in order to trigger their ubiquitination and proteasome-dependent degradation. In addition, interaction with SMAD7 activates autocatalytic degradation, which is prevented by interaction with SCYE1. Forms a stable complex with the TGF-beta receptor-mediated phosphorylated SMAD2 and SMAD3. In this way, SMAD2 may recruit substrates, such as SNON, for ubiquitin-mediated degradation. Enhances the inhibitory activity of SMAD7 and reduces the transcriptional activity of SMAD2. Coexpression of SMURF2 with SMAD1 results in considerable decrease in steady-state level of SMAD1 protein and a smaller decrease of SMAD2 level. Ref.5 Ref.6 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Interacts (via WW domains) with SMAD1. Interacts (via WW domains) with SMAD2 (via PY-motif). Interacts (via WW domains) with SMAD3 (via PY-motif). Interacts with SMAD6. Interacts with SMAD7 (via PY-motif). Does not interact with SMAD4; SMAD4 lacks a PY-motif. Interacts with SCYE1. Ref.5 Ref.8 Ref.9 |
| Subcellular location | Nucleus. Cytoplasm. Cell membrane. Membrane raft. Note: Cytoplasmic in the presence of SMAD7. Co-localizes with CAV1, SMAD7 and TGF-beta receptor in membrane rafts. Ref.6 |
| Tissue specificity | Widely expressed. |
| Domain | The second and third WW domains are responsible for interaction with the PY-motif of R-SMAD (SMAD1, SMAD2 and SMAD3). Ref.11 The C2 domain is involved in autoinhibition of the catalytic activity by interacting with the HECT domain. Ref.11 |
| Sequence similarities | Contains 1 C2 domain. Contains 1 HECT (E6AP-type E3 ubiquitin-protein ligase) domain. Contains 3 WW domains. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| itself | 2 | EBI-396727,EBI-396727 | ||
| RNF11 | Q9Y3C5 | 1 | EBI-396727,EBI-396669 | |
| RPS27A | P62988 | 1 | EBI-396727,EBI-413034 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 748 | 748 | E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 | PRO_0000120329 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 98 | 98 | C2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 157 – 190 | 34 | WW 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 251 – 284 | 34 | WW 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 297 – 330 | 34 | WW 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 414 – 748 | 335 | HECT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 716 | 1 | Glycyl thioester intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 29 | 1 | F → A: Increases autoubiquitination; when associated with A-30. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 30 | 1 | F → A: Increases autoubiquitination; when associated with A-29. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 56 | 1 | T → A: Increases autoubiquitination; when associated with A-57. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 57 | 1 | L → A: Increases autoubiquitination; when associated with A-56. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 251 – 284 | 34 | Missing: Abolishes interaction with SMAD2 and SMAD7. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 297 – 330 | 34 | Missing: Abolishes interaction with SMAD7. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 535 | 1 | W → A: Loss of catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 535 | 1 | W → D: Loss of catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 547 | 1 | H → A: Partial loss of catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 547 | 1 | H → F or I: Activates autocatalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 581 | 1 | Y → A: Loss of catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 716 | 1 | C → A: Increases Smad7-bound TGF-beta receptors in membrane rafts. Ref.6 Ref.2 Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 716 | 1 | C → G: Loss of activity. Loss of ability to ubiquitinate SMAD1 and SMAD2 and no down-regulation of SMAD1 and SMAD2 protein levels. Ref.6 Ref.2 Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 6 | 1 | G → R in AAG45422. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 23 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 50 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 69 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 81 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 87 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 99 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 110 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 138 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 372 – 386 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 397 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 402 – 411 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 415 – 419 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 420 – 426 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 434 – 449 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 454 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 455 – 460 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 463 – 469 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 473 – 475 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 479 – 495 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 506 – 512 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 522 – 525 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 527 – 538 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 542 – 544 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 549 – 555 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 558 – 565 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 574 – 577 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 578 – 590 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 591 – 594 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 595 – 608 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 611 – 614 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 619 – 627 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 629 – 631 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 634 – 639 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 641 – 646 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 651 – 662 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 665 – 676 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 679 – 681 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 686 – 688 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 698 – 702 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 712 – 714 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 715 – 717 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 719 – 722 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 728 – 739 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Smad7 binds to Smurf2 to form an E3 ubiquitin ligase that targets the TGF-beta receptor for degradation." Kavsak P., Rasmussen R.K., Causing C.G., Bonni S., Zhu H., Thomsen G.H., Wrana J.L. Mol. Cell 6:1365-1375(2000) [PubMed: 11163210] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], MUTAGENESIS OF 251-PRO--VAL-284 AND 297-GLY--LEU-330. |
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| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain. |
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| [11] | "Autoinhibition of the HECT-type ubiquitin ligase Smurf2 through its C2 domain." Wiesner S., Ogunjimi A.A., Wang H.R., Rotin D., Sicheri F., Wrana J.L., Forman-Kay J.D. Cell 130:651-662(2007) [PubMed: 17719543] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 10-140, AUTOINHIBITION BY C2 DOMAIN, MUTAGENESIS OF PHE-29; PHE-30; THR-56 AND LEU-57. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF310676 mRNA. Translation: AAG45422.1. AF301463 mRNA. Translation: AAG25641.1. AY014180 mRNA. Translation: AAG50421.1. BC093876 mRNA. Translation: AAH93876.1. BC111945 mRNA. Translation: AAI11946.1. | |||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00329664. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_073576.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.705442 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q9HAU4. 13 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q9HAU4. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000108854. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 64750. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:64750. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC17M059971. | ||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0039082. | ||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:16809. SMURF2. | ||||||||||||||||||||||||
| MIM | 605532. gene. | ||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA134985524. | ||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q9HAU4. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q9HAU4. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | bmppathway. BMP receptor signaling. tgfbrpathway. TGF-beta receptor signaling. | ||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_12034. Signaling by BMP. REACT_6844. Signaling by TGF beta. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q9HAU4. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q9HAU4. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_SMURF2. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000108854. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000008. C2_Ca-dep. IPR018029. C2_membr_targeting. IPR000569. HECT. IPR001202. WW_Rsp5_WWP. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00168. C2. 1 hit. PF00632. HECT. 1 hit. PF00397. WW. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00239. C2. 1 hit. SM00119. HECTc. 1 hit. SM00456. WW. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50004. C2. 1 hit. PS50237. HECT. 1 hit. PS01159. WW_DOMAIN_1. 1 hit. PS50020. WW_DOMAIN_2. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 66708. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SMUF2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9HAU4 Secondary accession number(s): Q52LL1, Q9H260 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 17 Human chromosome 17: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


