Q9C1S9 (GUX6_HUMIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 52.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Exoglucanase-6A EC=3.2.1.91 Alternative name(s): 1,4-beta-cellobiohydrolase 6A Avicelase 2 Beta-glucancellobiohydrolase 6A Exocellobiohydrolase 6A | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Humicola insolens (Soft-rot fungus) | ||||
| Taxonomic identifier | 34413 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › mitosporic Ascomycota › Humicola![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 476 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Plays a central role in the recycling of plant biomass. The biological conversion of cellulose to glucose generally requires three types of hydrolytic enzymes: (1) Endoglucanases which cut internal beta-1,4-glucosidic bonds; (2) Exocellobiohydrolases that cut the dissaccharide cellobiose from the non-reducing end of the cellulose polymer chain; (3) Beta-1,4-glucosidases which hydrolyze the cellobiose and other short cello-oligosaccharides to glucose. Ref.6 |
| Catalytic activity | Hydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose and cellotetraose, releasing cellobiose from the non-reducing ends of the chains. Ref.2 |
| Subunit structure | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 6 (cellulase A) family. Contains 1 CBM1 (fungal-type carbohydrate-binding) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | cellulose 1,4-beta-cellobiosidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC cellulose bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 16 | 16 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 17 – 476 | 460 | Exoglucanase-6A | PRO_0000248843 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 33 – 60 | 28 | CBM1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 200 – 222 | 23 | Substrate binding loop 1 Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 423 – 461 | 39 | Substrate binding loop 2 Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 73 – 78 | 6 | Poly-Ser | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 252 | 1 | Proton donor Ref.3 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 431 | 1 | Proton acceptor Probable Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 163 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 165 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 297 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 300 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 336 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 397 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 425 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 429 | 1 | Substrate Ref.3 Ref.4 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 144 | 1 | O-linked (Man...) Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 153 | 1 | O-linked (Man...) Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 167 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 Ref.4 Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 33 ↔ 50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 44 ↔ 60 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 137 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 155 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 186 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 199 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 211 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 239 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 259 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 283 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 294 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 298 – 302 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 320 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 333 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 349 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 357 – 370 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 380 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 388 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 402 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 418 – 422 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 443 – 446 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 462 – 470 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and overexpression of the avi2 gene encoding a major cellulase produced by Humicola insolens FERM BP-5977." Moriya T., Watanabe M., Sumida N., Okakura K., Murakami T. Biosci. Biotechnol. Biochem. 67:1434-1437(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: FERM BP-5977. |
| [2] | "Enzymatic properties of cellulases from Humicola insolens." Schuelein M. J. Biotechnol. 57:71-81(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CATALYTIC ACTIVITY. |
| [3] | "Structural changes of the active site tunnel of Humicola insolens cellobiohydrolase, Cel6A, upon oligosaccharide binding." Varrot A., Schuelein M., Davies G.J. Biochemistry 38:8884-8891(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) OF 115-476 IN COMPLEX WITH GLUCOSE AND CELLOTETRAOSE, ACTIVE SITE, GLYCOSYLATION AT ASN-167. |
| [4] | "Structure of the Humicola insolens cellobiohydrolase Cel6A D416A mutant in complex with a non-hydrolysable substrate analogue, methyl cellobiosyl-4-thio-beta-cellobioside, at 1.9 A." Varrot A., Frandsen T.P., Driguez H., Davies G.J. Acta Crystallogr. D 58:2201-2204(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 115-476 OF MUTANT ALA-416 IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG, GLYCOSYLATION AT ASN-167. |
| [5] | "Structural basis for ligand binding and processivity in cellobiohydrolase Cel6A from Humicola insolens." Varrot A., Frandsen T.P., von Ossowski I., Boyer V., Cottaz S., Driguez H., Schuelein M., Davies G.J. Structure 11:855-864(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.11 ANGSTROMS) OF 113-476 OF MUTANT ASN-431 IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOGS, GLYCOSYLATION AT ASN-167. |
| [6] | "Crystal structure of the catalytic core domain of the family 6 cellobiohydrolase II, Cel6A, from Humicola insolens, at 1.92 A resolution." Varrot A., Hastrup S., Schuelein M., Davies G.J. Biochem. J. 337:297-304(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.92 ANGSTROMS) OF 117-476, FUNCTION, SUBUNIT, GLYCOSYLATION AT THR-144; SER-153 AND ASN-167. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB048710 Genomic DNA. Translation: BAB39154.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q9C1S9. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q9C1S9. Positions 30-61, 116-476. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM1. Carbohydrate-Binding Module Family 1. GH6. Glycoside Hydrolase Family 6. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| mycoCLAP | CBH6A_HUMIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.40. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016288. Beta_cellobiohydrolase. IPR000254. Cellulose-bd_dom_fun. IPR001524. Glyco_hydro_6_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00734. CBM_1. 1 hit. PF01341. Glyco_hydro_6. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001100. Beta_cellobiohydrolase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00733. GLHYDRLASE6. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD001821. CBD_fun. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00236. fCBD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF57180. CBD_fun. 1 hit. SSF51989. Glyco_hydro_6. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00562. CBM1_1. 1 hit. PS51164. CBM1_2. 1 hit. PS00655. GLYCOSYL_HYDROL_F6_1. 1 hit. PS00656. GLYCOSYL_HYDROL_F6_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q9C1S9. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUX6_HUMIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q9C1S9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
