##gff-version 3
Q9BVV8	UniProtKB	Signal peptide	1	26	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q9BVV8	UniProtKB	Chain	27	132	.	.	.	ID=PRO_0000079385;Note=Protein FAM174C	
Q9BVV8	UniProtKB	Transmembrane	73	93	.	.	.	Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q9BVV8	UniProtKB	Region	34	66	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q9BVV8	UniProtKB	Region	113	132	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q9BVV8	UniProtKB	Compositional bias	40	66	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q9BVV8	UniProtKB	Modified residue	113	113	.	.	.	Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:20068231	
Q9BVV8	UniProtKB	Modified residue	117	117	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:17081983,PMID:18669648,PMID:20068231	
Q9BVV8	UniProtKB	Modified residue	120	120	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:17081983,PMID:18669648,PMID:20068231	
Q9BVV8	UniProtKB	Glycosylation	47	47	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255