##gff-version 3 Q99758 UniProtKB Chain 1 1704 . . . ID=PRO_0000093293;Note=Phospholipid-transporting ATPase ABCA3 Q99758 UniProtKB Chain 175 1704 . . . ID=PRO_0000452297;Note=150 Kda mature form;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:27031696;Dbxref=PMID:27031696 Q99758 UniProtKB Transmembrane 22 42 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 261 283 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 307 327 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 344 364 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 373 393 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 405 425 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 447 467 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 925 945 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1100 1120 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1144 1164 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1183 1203 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1213 1233 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1245 1265 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Transmembrane 1306 1326 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Domain 530 763 . . . Note=ABC transporter 1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00434 Q99758 UniProtKB Domain 1381 1614 . . . Note=ABC transporter 2;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00434 Q99758 UniProtKB Binding site 566 573 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00434 Q99758 UniProtKB Binding site 1416 1423 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00434 Q99758 UniProtKB Site 174 175 . . . Note=Cleavage%3B by CTSL;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27031696;Dbxref=PMID:27031696 Q99758 UniProtKB Glycosylation 14 14 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Glycosylation 53 53 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Glycosylation 124 124 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Glycosylation 140 140 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Glycosylation 620 620 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Glycosylation 783 783 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q99758 UniProtKB Alternative sequence 206 209 . . . ID=VSP_056262;Note=In isoform 2. YIRE->EKLG;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q99758 UniProtKB Alternative sequence 210 1704 . . . ID=VSP_056263;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q99758 UniProtKB Natural variant 43 43 . . . ID=VAR_084240;Note=In SMDP3%3B uncertain significance. R->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712;Dbxref=PMID:16728712 Q99758 UniProtKB Natural variant 101 101 . . . ID=VAR_023497;Note=In SMDP3%3B loss of intracellular vesicle membrane location%3B loss of proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation%3B loss of ATP hydrolysis activity%3B decreases ATP binding in vitro. L->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=dbSNP:rs121909182,PMID:15044640,PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Natural variant 140 140 . . . ID=VAR_025061;Note=N->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.4;Dbxref=dbSNP:rs45447801 Q99758 UniProtKB Natural variant 215 215 . . . ID=VAR_084241;Note=In SMDP3%3B loss of lamellar bodies membrane location%3B loss of proteolytic cleavage%3B increases cellular free cholesterol and phosphatidylcholine transport%3B loss of vesicles formation%3B increases free cholesterol induced cell death%3B loss of protein oligomerization. Q->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712,ECO:0000269|PubMed:20863830,ECO:0000269|PubMed:25817392,ECO:0000269|PubMed:27352740;Dbxref=dbSNP:rs879159551,PMID:16728712,PMID:20863830,PMID:25817392,PMID:27352740 Q99758 UniProtKB Natural variant 280 280 . . . ID=VAR_084242;Note=In SMDP3%3B uncertain significance%3B does not affect protein oligomerization. R->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25712598,ECO:0000269|PubMed:27352740;Dbxref=dbSNP:rs201299260,PMID:25712598,PMID:27352740 Q99758 UniProtKB Natural variant 288 288 . . . ID=VAR_084243;Note=In SMDP3%3B uncertain significance%3B does not affect protein oligomerization. R->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712,ECO:0000269|PubMed:27352740;Dbxref=dbSNP:rs117603931,PMID:16728712,PMID:27352740 Q99758 UniProtKB Natural variant 290 290 . . . ID=VAR_035728;Note=In a breast cancer sample%3B somatic mutation. L->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974;Dbxref=PMID:16959974 Q99758 UniProtKB Natural variant 292 292 . . . ID=VAR_084244;Note=In SMDP3%3B uncertain significance%3B does not affect lamellar bodies membrane location%3B does not affect proteolytic cleavage%3B affects lamellar bodies formation%3B does not affect cholesterol and phosphatidylcholine transport%3B decreases vesicles formation%3B does not affect free cholesterol induced cell death. E->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379,ECO:0000269|PubMed:20863830,ECO:0000269|PubMed:25817392,ECO:0000269|PubMed:28887056;Dbxref=dbSNP:rs149989682,PMID:15976379,PMID:20863830,PMID:25817392,PMID:28887056 Q99758 UniProtKB Natural variant 568 568 . . . ID=VAR_023498;Note=In SMDP3%3B does not affect location in intracellular vesicle membrane%3B does not affect proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation%3B loss of ATP hydrolysis activity%3B decreases ATP binding in vitro%3B does not affect protein expression%3B does not affect multivesicular bodies and lamellar bodies location%3B affects multivesicular bodies and lamellar bodies development%3B loss of phosphatidylcholine transport%3B does not affect cholesterol transport. N->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783,ECO:0000269|PubMed:17574245,ECO:0000269|PubMed:31473345;Dbxref=dbSNP:rs121909184,PMID:15044640,PMID:16959783,PMID:17574245,PMID:31473345 Q99758 UniProtKB Natural variant 579 579 . . . ID=VAR_084245;Note=In SMDP3%3B uncertain significance. L->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712;Dbxref=PMID:16728712 Q99758 UniProtKB Natural variant 605 605 . . . ID=VAR_084246;Note=In SMDP3%3B uncertain significance. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712;Dbxref=dbSNP:rs760006956,PMID:16728712 Q99758 UniProtKB Natural variant 690 690 . . . ID=VAR_084247;Note=In SMDP3. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379;Dbxref=PMID:15976379 Q99758 UniProtKB Natural variant 766 766 . . . ID=VAR_025062;Note=P->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.4;Dbxref=dbSNP:rs45592239 Q99758 UniProtKB Natural variant 801 801 . . . ID=VAR_035729;Note=In a breast cancer sample%3B somatic mutation. E->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974;Dbxref=PMID:16959974 Q99758 UniProtKB Natural variant 982 982 . . . ID=VAR_084248;Note=In SMDP3%3B loss of intracellular vesicle membrane location%3B loss of proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation. L->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=dbSNP:rs1402761450,PMID:15044640,PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Natural variant 1069 1069 . . . ID=VAR_035730;Note=In a breast cancer sample%3B somatic mutation. H->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974;Dbxref=PMID:16959974 Q99758 UniProtKB Natural variant 1076 1076 . . . ID=VAR_084249;Note=In SMDP3%3B uncertain significance. N->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379;Dbxref=PMID:15976379 Q99758 UniProtKB Natural variant 1114 1114 . . . ID=VAR_084250;Note=In SMDP3. T->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379;Dbxref=dbSNP:rs891579143,PMID:15976379 Q99758 UniProtKB Natural variant 1221 1221 . . . ID=VAR_084251;Note=In SMDP3%3B does not affect intracellular vesicle membrane location%3B does not affect proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation%3B loss of ATP hydrolysis activity. G->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:15044640,PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Natural variant 1301 1301 . . . ID=VAR_084252;Note=In SMDP3. P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379;Dbxref=dbSNP:rs762699052,PMID:15976379 Q99758 UniProtKB Natural variant 1302 1302 . . . ID=VAR_084253;Note=In SMDP3%3B uncertain significance. G->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15976379;Dbxref=PMID:15976379 Q99758 UniProtKB Natural variant 1388 1388 . . . ID=VAR_084254;Note=In SMDP3%3B decreases phosphatidylcholine transport%3B increases protein abundance%3B does not affect folding in the endoplasmic reticulum%3B decreases proteolytic processing%3B affects lamellar bodies development%3B reduces free cholesterol transport. K->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27177387,ECO:0000269|PubMed:28887056;Dbxref=PMID:27177387,PMID:28887056 Q99758 UniProtKB Natural variant 1399 1399 . . . ID=VAR_084255;Note=In SMDP3. V->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25712598;Dbxref=dbSNP:rs763166660,PMID:25712598 Q99758 UniProtKB Natural variant 1553 1553 . . . ID=VAR_023499;Note=In SMDP3%3B loss of intracellular vesicle membrane location%3B loss of proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation. L->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=dbSNP:rs121909183,PMID:15044640,PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Natural variant 1561 1704 . . . ID=VAR_084256;Note=In SMDP3. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16728712;Dbxref=PMID:16728712 Q99758 UniProtKB Natural variant 1580 1580 . . . ID=VAR_084257;Note=In SMDP3%3B does not affect location in intracellular vesicle membrane%3B does not affect proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation%3B loss of ATP hydrolysis activity%3B decreases ATP binding in vitro%3B affects the intracellular vesicles development%3B decreases phosphatidylcholine transport. L->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783,ECO:0000269|PubMed:31473345;Dbxref=PMID:15044640,PMID:16959783,PMID:31473345 Q99758 UniProtKB Natural variant 1589 1704 . . . ID=VAR_084258;Note=In SMDP3. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25712598;Dbxref=PMID:25712598 Q99758 UniProtKB Natural variant 1591 1591 . . . ID=VAR_023500;Note=In SMDP3%3B loss of intracellular vesicle membrane location%3B loss of proteolytic cleavage%3B does not affect N-glycosylation. Q->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15044640,ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=dbSNP:rs28936691,PMID:15044640,PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 53 53 . . . Note=Does not affect N-glycosylation. Does not affect protein expression. Does not affect lamellar body membrane location. N->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 124 124 . . . Note=Loss of N-glycosylation. Reduces protein expression by 50%25. Affects anterograde trafficking%3B when associated with Q-140. Reduces protein expression by 85%25%3B when associated with Q-140. Does not affect lamellar body membrane location. N->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 140 140 . . . Note=Loss of N-glycosylation. Reduces protein expression by 50%25. Affects anterograde trafficking%3B when associated with Q-124. Reduces protein expression by 85%25%3B when associated with Q-140. Does not affect lamellar body membrane location. N->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 173 174 . . . Note=Loss of proteolytic processing. LK->AA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27031696;Dbxref=PMID:27031696 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 693 693 . . . Note=Does not affect protein oligomerization. S->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27352740;Dbxref=PMID:27352740 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 945 945 . . . Note=Does not affect lamellar body membrane location. Does not affect protein expression. Does not affect proteolytic processing. N->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24142515;Dbxref=PMID:24142515 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1221 1221 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 15%25 compared to the wild-type. G->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1221 1221 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 36%25 compared to the wild-type. G->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1221 1221 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 18%25 compared to the wild-type. G->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1580 1580 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 13%25 compared to the wild-type. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1580 1580 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 13%25 compared to the wild-type. L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Mutagenesis 1580 1580 . . . Note=Decreases ATP hydrolysis activity of 56%25 compared to the wild-type. L->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959783;Dbxref=PMID:16959783 Q99758 UniProtKB Sequence conflict 36 36 . . . Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q99758 UniProtKB Sequence conflict 196 196 . . . Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q99758 UniProtKB Helix 3 19 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 22 29 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 32 36 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 38 44 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 59 61 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 69 71 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 74 76 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 79 83 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 88 98 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 106 109 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 113 121 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 128 133 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 140 142 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 148 152 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 194 197 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 206 209 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 211 224 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 230 236 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 237 244 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 255 271 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 272 276 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 277 287 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 290 295 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 296 298 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 303 327 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 336 338 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 343 364 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 371 377 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 380 384 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 387 389 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 390 392 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 394 396 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 401 407 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 411 426 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 437 439 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 441 444 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 450 473 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 477 479 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 484 487 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 524 526 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 528 537 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 540 542 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 549 552 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 555 564 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 568 574 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 575 580 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 589 595 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 597 599 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 601 604 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 605 607 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 609 611 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 623 633 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 642 651 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 656 659 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 662 664 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 667 669 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 670 678 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 679 681 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 684 688 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 692 694 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 699 709 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 714 718 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 725 728 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 731 745 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 747 754 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 757 761 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 770 780 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 781 783 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 786 788 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 796 798 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 800 802 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 806 815 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 818 821 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 826 830 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 832 842 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 847 851 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 901 916 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 919 922 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 923 929 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 931 942 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 943 945 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 957 959 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 962 965 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 967 971 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 975 979 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 980 987 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 991 993 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 996 999 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 1005 1014 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1019 1022 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1028 1032 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1035 1042 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1046 1048 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1049 1064 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1071 1073 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1083 1089 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1090 1092 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1097 1105 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1109 1111 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1112 1115 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1118 1124 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1127 1133 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1138 1151 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1155 1166 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1170 1172 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1178 1198 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1199 1202 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1206 1229 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1234 1237 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Helix 1242 1248 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1249 1251 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1255 1273 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1278 1287 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1293 1296 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1298 1302 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1307 1310 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1311 1313 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1316 1325 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1359 1367 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1375 1378 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1387 1400 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1404 1406 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 1410 1412 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1422 1429 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1439 1446 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Turn 1447 1449 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1451 1453 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1457 1460 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1473 1482 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1488 1490 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1491 1501 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1505 1507 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1511 1513 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1517 1519 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1521 1524 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Turn 1525 1529 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1534 1537 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1539 1544 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1547 1562 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1566 1568 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1576 1579 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1582 1584 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1586 1588 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1591 1593 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1598 1605 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1610 1614 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W02 Q99758 UniProtKB Beta strand 1617 1619 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1620 1633 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1645 1648 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1661 1672 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Beta strand 1675 1677 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1685 1689 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01 Q99758 UniProtKB Helix 1690 1695 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W01