Q99523 (SORT_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Sortilin Alternative name(s): 100 kDa NT receptor Glycoprotein 95 Short name=Gp95 Neurotensin receptor 3 Short name=NT3 Short name=NTR3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 831 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Functions as a sorting receptor in the Golgi compartment and as a clearance receptor on the cell surface. Required for protein transport from the Golgi apparatus to the lysosomes by a pathway that is independent of the mannose-6-phosphate receptor (M6PR). Also required for protein transport from the Golgi apparatus to the endosomes. Promotes neuronal apoptosis by mediating endocytosis of the proapoptotic precursor forms of BDNF (proBDNF) and NGFB (proNGFB). Also acts as a receptor for neurotensin. May promote mineralization of the extracellular matrix during osteogenic differentiation by scavenging extracellular LPL. Probably required in adipocytes for the formation of specialized storage vesicles containing the glucose transporter SLC2A4/GLUT4 (GLUT4 storage vesicles, or GSVs). These vesicles provide a stable pool of SLC2A4 and confer increased responsiveness to insulin. May also mediate transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi. Ref.9 Ref.10 Ref.11 Ref.13 Ref.15 Ref.17 Ref.18 Ref.20 Ref.21 Ref.22 |
| Subunit structure | Interacts with LPL and SLC2A4 By similarity. Interacts with the cytosolic adapter proteins GGA1 and GGA2. Interacts with numerous ligands including the receptor-associated protein LRPAP1/RAP, GM2A, NTS and PSAP. Forms a complex with NGFR which binds specifically to the precursor forms of NGFB (proNGFB) and BDNF (proBDNF). Interacts with the Trk receptors NTRK1, NTRK2 and NTRK3; may regulate their anterograde axonal transport and signaling. Ref.1 Ref.7 Ref.8 Ref.10 Ref.11 Ref.14 Ref.15 Ref.19 Ref.20 Ref.22 Ref.30 Ref.31 |
| Subcellular location | Membrane; Single-pass type I membrane protein. Endoplasmic reticulum membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Endosome membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Golgi apparatus › Golgi stack membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Lysosome membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Nucleus membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Cell membrane; Single-pass type I membrane protein; Extracellular side. Lysosome membrane; Single-pass type I membrane protein Potential. Note: Localized to membranes of the endoplasmic reticulum, endosomes, Golgi stack, lysosomes and nucleus. A small fraction of the protein is also localized to the plasma membrane. May also be found in SLC2A4/GLUT4 storage vesicles (GSVs) in adipocytes. Localization to the plasma membrane in adipocytes may be enhanced by insulin. Ref.1 Ref.15 Ref.17 Ref.18 Ref.19 |
| Tissue specificity | Expressed at high levels in brain, spinal cord, heart, skeletal muscle, thyroid, placenta and testis. Expressed at lower levels in lymphoid organs, kidney, colon and liver. Ref.1 |
| Induction | During osteoblast differentiation. Ref.13 |
| Domain | The N-terminal propeptide may facilitate precursor transport within the Golgi stack. Intrachain binding of the N-terminal propeptide and the extracellular domain may also inhibit premature ligand binding. Ref.12 The extracellular domain may be shed following protease cleavage in some cell types. Ref.12 |
| Post-translational modification | The N-terminal propeptide is cleaved by furin and possibly other homologous proteases. Ref.7 Ref.12 |
| Polymorphism | Genetic variations in SORT1 influence low density lipoprotein cholesterol (LDL-C) variability and contribute to the low density lipoprotein cholesterol level quantitative trait locus 6 (LDLCQ6) [MIM:613589]. |
| Involvement in disease | Note=A common polymorphism located in a non-coding region between CELSR2 and PSRC1 alters a CEBP transcription factor binding site and is responsible for changes in hepatic expression of SORT1. Altered SORT1 expression in liver affects low density lipoprotein cholesterol levels in plasma and is associated with susceptibility to myocardial infarction. |
| Sequence similarities | Belongs to the VPS10-related sortilin family. SORT1 subfamily. Contains 9 BNR repeats. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| CDK2 | P24941 | 1 | EBI-1057058,EBI-375096 | |
| GGA1 | Q9UJY5 | 1 | EBI-1057058,EBI-447141 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 33 | 33 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 34 – 77 | 44 | Removed in mature form | PRO_0000033162 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 78 – 831 | 754 | Sortilin | PRO_0000033163 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 78 – 755 | 678 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 756 – 778 | 23 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 779 – 831 | 53 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 145 – 156 | 12 | BNR 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 198 – 209 | 12 | BNR 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 240 – 251 | 12 | BNR 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 287 – 298 | 12 | BNR 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 328 – 339 | 12 | BNR 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 377 – 388 | 12 | BNR 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 428 – 439 | 12 | BNR 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 506 – 517 | 12 | BNR 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 548 – 559 | 12 | BNR 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 50 – 61 | 12 | Intrachain binding of the propeptide and the extracellular domain | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 612 – 756 | 145 | Interactions with LRPAP1 and NGFB | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 779 – 831 | 53 | Golgi to endosome transport and interactions with GGA1 and GGA2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 787 – 792 | 6 | Endocytosis signal Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 825 | 1 | Phosphoserine Ref.24 Ref.26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 98 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 162 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.23 Ref.25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 163 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 274 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 406 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 582 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 684 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 86 ↔ 556 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 257 ↔ 277 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 448 ↔ 458 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 612 ↔ 651 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 634 ↔ 666 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 668 ↔ 723 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 675 ↔ 688 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 702 ↔ 740 | Ref.19 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 358 | 1 | D → Y. Corresponds to variant rs2228605 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_053681 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 74 – 77 | 4 | RWRR → GWRA: Abrogates propeptide cleavage. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 76 – 77 | 2 | RR → GG: Abrogates propeptide cleavage. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 792 | 1 | Y → A: Reduces endocytosis and Golgi to endosome sorting; when associated with A-795. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 795 | 1 | L → A: Reduces endocytosis and Golgi to endosome sorting; when associated with A-792. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 823 – 824 | 2 | DD → NN: Reduces interaction with GGA1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 825 | 1 | S → A: Reduces interaction with GGA1. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 826 – 828 | 3 | DED → NQN: Abrogates interaction with GGA1 and impairs localization to the Golgi. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 829 – 830 | 2 | LL → AA: Abrogates interaction with GGA1 and impairs localization to the Golgi. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 829 – 830 | 2 | Missing: Abrogates interaction with GGA2. Reduces endocytosis and Golgi to endosome sorting; when associated with A-792 and A-795. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 650 | 1 | V → M in CAA66904. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 97 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 106 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 116 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 129 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 148 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 186 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 202 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 218 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 223 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 232 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 251 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 260 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 271 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 280 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 290 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 305 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 318 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 331 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 356 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 361 – 365 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 379 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 393 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 414 – 419 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 425 – 431 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 438 – 441 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 465 – 469 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 488 – 490 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 505 – 508 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 516 – 519 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 523 – 527 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 534 – 538 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 546 – 551 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 558 – 561 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 581 – 585 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 595 – 603 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 604 – 606 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 614 – 616 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 617 – 621 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 639 – 645 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 661 – 664 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 670 – 672 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 683 – 685 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 698 – 703 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 707 – 710 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 734 – 736 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 737 – 740 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 741 – 743 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
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Entry information
| Entry name | SORT_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q99523 Secondary accession number(s): C0JYZ0, Q8IZ49 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 1 Human chromosome 1: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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