Q98VG9 (R1AB_FIPV) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Replicase polyprotein 1ab Short name=pp1ab Alternative name(s): ORF1ab polyprotein Cleaved into the following 16 chains:
| ||||
| Gene names |
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| Organism | Feline coronavirus (strain FIPV WSU-79/1146) (FCoV) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 33734 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Viruses › ssRNA positive-strand viruses, no DNA stage › Nidovirales › Coronaviridae › Coronavirinae › Alphacoronavirus › ![]() | ||||
| Virus host | Felidae (cat family) [TaxID: 9681] |
Protein attributes
| Sequence length | 6709 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The replicase polyprotein of coronaviruses is a multifunctional protein: it contains the activities necessary for the transcription of negative stranded RNA, leader RNA, subgenomic mRNAs and progeny virion RNA as well as proteinases responsible for the cleavage of the polyprotein into functional products. The papain-like proteinase 1 (PLP1) and papain-like proteinase 2 (PLP2) are responsible for the cleavages located at the N-terminus of the replicase polyprotein. In addition, PLP2 possesses a deubiquitinating/deISGylating activity and processes both 'Lys-48'- and 'Lys-63'-linked polyubiquitin chains from cellular substrates. PLP2 also antagonizes innate immune induction of type I interferon by blocking the nuclear translocation of host IRF-3 By similarity. The main proteinase 3CL-PRO is responsible for the majority of cleavages as it cleaves the C-terminus of replicase polyprotein at 11 sites. Recognizes substrates containing the core sequence [ILMVF]-Q-|-[SGACN]. Inhibited by the substrate-analog Cbz-Val-Asn-Ser-Thr-Leu-Gln-CMK. Also contains an ADP-ribose-1''-phosphate (ADRP)-binding function By similarity. The helicase which contains a zinc finger structure displays RNA and DNA duplex-unwinding activities with 5' to 3' polarity. ATPase activity is strongly stimulated by poly(U), poly(dT), poly(C), poly(dA), but not by poly(G) By similarity. The exoribonuclease acts on both ssRNA and dsRNA in a 3' to 5' direction By similarity. Nsp7-nsp8 hexadecamer may possibly confer processivity to the polymerase, maybe by binding to dsRNA or by producing primers utilized by the latter By similarity. Nsp9 is a ssRNA-binding protein By similarity. NendoU is a Mn2+-dependent, uridylate-specific enzyme, which leaves 2'-3'-cyclic phosphates 5' to the cleaved bond By similarity. |
| Catalytic activity | Thiol-dependent hydrolysis of ester, thioester, amide, peptide and isopeptide bonds formed by the C-terminal Gly of ubiquitin (a 76-residue protein attached to proteins as an intracellular targeting signal). Nucleoside triphosphate + RNA(n) = diphosphate + RNA(n+1). ATP + H2O = ADP + phosphate. |
| Subunit structure | 3CL-PRO exists as monomer and homodimer. Eight copies of nsp7 and eight copies of nsp8 assemble to form a heterohexadecamer. Nsp9 is a dimer. Nsp10 forms a dodecamer By similarity. |
| Subcellular location | Non-structural protein 3: Host membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Non-structural protein 4: Host membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Non-structural protein 6: Host membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Non-structural protein 7: Host cytoplasm › host perinuclear region By similarity. Note: nsp7, nsp8, nsp9 and nsp10 are localized in cytoplasmic foci, largely perinuclear. Late in infection, they merge into confluent complexes By similarity. Non-structural protein 8: Host cytoplasm › host perinuclear region By similarity. Note: nsp7, nsp8, nsp9 and nsp10 are localized in cytoplasmic foci, largely perinuclear. Late in infection, they merge into confluent complexes By similarity. Non-structural protein 9: Host cytoplasm › host perinuclear region By similarity. Note: nsp7, nsp8, nsp9 and nsp10 are localized in cytoplasmic foci, largely perinuclear. Late in infection, they merge into confluent complexes By similarity. Non-structural protein 10: Host cytoplasm › host perinuclear region By similarity. Note: nsp7, nsp8, nsp9 and nsp10 are localized in cytoplasmic foci, largely perinuclear. Late in infection, they merge into confluent complexes By similarity. Helicase: Host endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment Potential. Note: The helicase interacts with the N protein in membranous complexes and colocalizes with sites of synthesis of new viral RNA By similarity. Uridylate-specific endoribonuclease: Host cytoplasm › host perinuclear region By similarity. |
| Domain | The hydrophobic domains (HD) could mediate the membrane association of the replication complex and thereby alter the architecture of the host cell membrane By similarity. |
| Post-translational modification | Specific enzymatic cleavages in vivo by its own proteases yield mature proteins. 3CL-PRO and PL-PRO proteinases are autocatalytically processed By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the coronaviruses polyprotein 1ab family. Contains 1 (+)RNA virus helicase ATP-binding domain. Contains 1 (+)RNA virus helicase C-terminal domain. Contains 1 CV MBD (coronavirus metal-binding) domain. Contains 1 Macro domain. Contains 2 peptidase C16 domains. Contains 1 peptidase C30 domain. Contains 1 RdRp catalytic domain. |
| Sequence caution | The sequence AAY16374.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at position 4033. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by ribosomal frameshifting. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform Replicase polyprotein 1ab (identifier: Q98VG9-1) Also known as: pp1ab; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Note: Produced by -1 ribosomal frameshifting at the 1a-1b genes boundary. | ||||||
| Isoform Replicase polyprotein 1a (identifier: Q98VG9-2) Also known as: pp1a; ORF1a polyprotein; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 4043-6709: Missing. | ||||||
| Note: Produced by conventional translation. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 6709 | 6709 | Replicase polyprotein 1ab | PRO_0000283825 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1 – 110 | 110 | Non-structural protein 1 By similarity | PRO_5000140208 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 111 – 879 | 769 | Non-structural protein 2 By similarity | PRO_5000140209 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 880 – 2413 | 1534 | Non-structural protein 3 By similarity | PRO_5000140210 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2414 – 2903 | 490 | Non-structural protein 4 By similarity | PRO_5000140211 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2904 – 3205 | 302 | 3C-like proteinase By similarity | PRO_5000140212 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3206 – 3499 | 294 | Non-structural protein 6 By similarity | PRO_5000140213 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3500 – 3582 | 83 | Non-structural protein 7 By similarity | PRO_5000140214 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3583 – 3777 | 195 | Non-structural protein 8 By similarity | PRO_5000140215 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3778 – 3888 | 111 | Non-structural protein 9 By similarity | PRO_5000140216 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3889 – 4023 | 135 | Non-structural protein 10 By similarity | PRO_5000140217 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 4024 – 4952 | 929 | RNA-directed RNA polymerase By similarity | PRO_5000140219 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 4024 – 4042 | 19 | Non-structural protein 11 By similarity | PRO_5000140218 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 4953 – 5551 | 599 | Helicase By similarity | PRO_5000140220 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 5552 – 6070 | 519 | Exoribonuclease Potential | PRO_5000140221 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 6071 – 6409 | 339 | Uridylate-specific endoribonuclease Potential | PRO_5000140222 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 6410 – 6709 | 300 | Putative 2'-O-methyl transferase Potential | PRO_5000140223 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1860 – 1878 | 19 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1921 – 1941 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2006 – 2026 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2043 – 2065 | 23 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2426 – 2446 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2691 – 2711 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2720 – 2740 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2771 – 2791 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3212 – 3232 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3242 – 3262 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3267 – 3287 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3306 – 3326 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3339 – 3359 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3396 – 3416 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 3419 – 3439 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1079 – 1330 | 252 | Peptidase C16 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1329 – 1500 | 172 | Macro | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1561 – 1814 | 254 | Peptidase C16 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2904 – 3205 | 302 | Peptidase C30 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4632 – 4794 | 163 | RdRp catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4953 – 5036 | 84 | CV MBD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 5200 – 5391 | 192 | (+)RNA virus helicase ATP-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 5392 – 5561 | 170 | (+)RNA virus helicase C-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 1188 – 1219 | 32 | C4-type 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 1678 – 1707 | 30 | C4-type 2; atypical By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 3962 – 3978 | 17 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 4004 – 4017 | 14 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 5235 – 5242 | 8 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1860 – 2065 | 206 | HD1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2426 – 2791 | 366 | HD2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 3212 – 3439 | 228 | HD3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1117 | 1 | For PL1-PRO activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1268 | 1 | For PL1-PRO activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1599 | 1 | For PL2-PRO activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1752 | 1 | For PL2-PRO activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2944 | 1 | For 3CL-PRO activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 3047 | 1 | For 3CL-PRO activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 110 – 111 | 2 | Cleavage; by PL1-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 879 – 880 | 2 | Cleavage; by PL1-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2413 – 2414 | 2 | Cleavage; by PL2-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2903 – 2904 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3053 | 1 | Important for substrate recognition | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3205 – 3206 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3499 – 3500 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3582 – 3583 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3777 – 3778 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 3888 – 3889 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 4023 – 4024 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 4952 – 4953 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 5551 – 5552 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 6070 – 6071 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 6409 – 6410 | 2 | Cleavage; by 3CL-PRO By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 4043 – 6709 | 2667 | Missing in isoform Replicase polyprotein 1a. | VSP_032885 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 162 | 1 | W → C. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 177 | 1 | D → G. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 388 | 1 | W → C. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 808 | 1 | K → T. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1784 | 1 | A → V. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 2889 | 1 | M → K. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 3280 | 1 | A → V. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 3992 | 1 | Q → R. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 4304 | 1 | H → Q. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 5846 | 1 | Y → H. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2944 | 1 | H → Y or R: Complete loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2967 | 1 | N → A or D: Increase of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2986 | 1 | G → A: 5% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2986 | 1 | G → D: Increase of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2986 | 1 | G → E: 50% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2986 | 1 | G → P or V: 95% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2986 | 1 | G → R, T or W: 70% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3041 | 1 | S → A: 80% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3041 | 1 | S → T: 40% loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3047 | 1 | C → A or S: Complete loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3063 | 1 | Y → A, F, G or T: Almost complete loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3064 | 1 | M → A: Increase of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 3065 | 1 | H → A: Complete loss of 3CL-PRO activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1016 – 1092 | 77 | Missing in AAY32594. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1336 – 1339 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1342 – 1347 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1349 – 1356 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1359 – 1365 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1376 – 1382 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1383 – 1385 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1386 – 1395 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1405 – 1413 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1416 – 1422 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1431 – 1443 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1449 – 1451 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1463 – 1473 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1479 – 1483 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1486 – 1497 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2818 – 2823 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2826 – 2828 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2830 – 2837 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 2838 – 2840 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2842 – 2850 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2852 – 2856 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2864 – 2884 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2889 – 2891 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2895 – 2899 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genomic RNA sequence of Feline coronavirus strain FIPV WSU-79/1146." Dye C., Siddell S.G. J. Gen. Virol. 86:2249-2253(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA]. |
| [2] | Haijema B.J., de Groot-Mijnes J.D.F., Vennema H., Raamsman M.J., Rottier P.J.M., de Groot R.J. Submitted (MAR-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA]. |
| [3] | "Mutational analysis of the active centre of coronavirus 3C-like proteases." Hegyi A., Friebe A., Gorbalenya A.E., Ziebuhr J. J. Gen. Virol. 83:581-593(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA] OF 2894-3215, MUTAGENESIS OF HIS-2944; ASN-2967; GLY-2986; SER-3041; CYS-3047; TYR-3063; MET-3064 AND HIS-3065. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | DQ010921 Genomic RNA. Translation: AAY32594.1. DQ010921 Genomic RNA. Translation: AAY32595.1. AY994055 Genomic RNA. Translation: AAY16374.1. Frameshift. AF326575 Genomic RNA. Translation: AAK09095.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_004070193.1. NC_002306.3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q98VG9. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q98VG9. Positions 2904-3204, 3894-4019. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | C30.004. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1724653. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR027351. (+)RNA_virus_helicase_core_dom. IPR002589. A1pp. IPR009461. Coronavirus_NSP13. IPR027352. CV_MBD_dom. IPR009466. NSP11. IPR014828. NSP7. IPR014829. NSP8. IPR014822. NSP9. IPR008740. Peptidase_C30. IPR013016. Peptidase_C30/C16. IPR009469. RNA_pol_N_coronovir. IPR018995. RNA_synth_NSP10_coronavirus. IPR009003. Trypsin-like_Pept_dom. IPR014827. Viral_protease. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF06478. Corona_RPol_N. 1 hit. PF01661. Macro. 1 hit. PF09401. NSP10. 2 hits. PF06471. NSP11. 1 hit. PF06460. NSP13. 1 hit. PF08716. nsp7. 1 hit. PF08717. nsp8. 1 hit. PF08710. nsp9. 1 hit. PF05409. Peptidase_C30. 1 hit. PF01443. Viral_helicase1. 1 hit. PF08715. Viral_protease. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00506. A1pp. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF101816. Nsp9. 1 hit. SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. SSF144246. SSF144246. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51653. CV_MBD. 1 hit. PS51442. M_PRO. 1 hit. PS51154. MACRO. 1 hit. PS51124. PEPTIDASE_C16. 2 hits. PS51657. PSRV_HELICASE. 1 hit. PS50507. RDRP_SSRNA_POS. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q98VG9. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | R1AB_FIPV | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q98VG9 Secondary accession number(s): Q4U5G1, Q4U5G2, Q52PA4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Viral Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
