Q972I2 (CP119_SULTO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 66.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Cytochrome P450 119 EC=1.14.-.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Sulfolobus tokodaii (strain DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 273063 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Sulfolobales › Sulfolobaceae › Sulfolobus |
Protein attributes
| Sequence length | 367 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Cofactor | Binds 1 heme group per subunit. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the cytochrome P450 family. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Active up to 80 degrees Celsius. Thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Molecular function | Monooxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro monooxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygenInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 367 | 367 | Cytochrome P450 119 | PRO_0000343614 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 317 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 76 | 1 | Heme By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 80 | 1 | Heme | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 257 | 1 | Heme By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 259 | 1 | Heme | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 315 | 1 | Heme | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 11 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 16 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 33 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 36 – 38 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 54 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 65 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 84 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 105 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 117 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 131 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 148 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 155 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 178 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 191 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 228 | 32 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 238 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 250 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 263 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 267 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 280 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 285 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 294 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 337 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 338 – 348 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 354 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome sequence of an aerobic thermoacidophilic Crenarchaeon, Sulfolobus tokodaii strain7." Kawarabayasi Y., Hino Y., Horikawa H., Jin-no K., Takahashi M., Sekine M., Baba S., Ankai A., Kosugi H., Hosoyama A., Fukui S., Nagai Y., Nishijima K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Kato Y., Yoshizawa T. Kikuchi H.DNA Res. 8:123-140(2001) [PubMed: 11572479] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7. |
| [2] | "Structure and direct electrochemistry of cytochrome P450 from the thermoacidophilic crenarchaeon, Sulfolobus tokodaii strain 7." Oku Y., Ohtaki A., Kamitori S., Nakamura N., Yohda M., Ohno H., Kawarabayasi Y. J. Inorg. Biochem. 98:1194-1199(2004) [PubMed: 15219985] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH HEME, TEMPERATURE DEPENDENCE. Strain: DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000023 Genomic DNA. Translation: BAK54472.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_377075.1. NC_003106.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q972I2. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q972I2. Positions 1-366. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1459138. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus ST1148 in contig BA000023_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | sto:ST1148. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|273063.1.peg.1243. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG695262. | ||||||||||||||||||
| OMA | PPLHDEL. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK268599. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | STOK273063:ST1148-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001128. Cyt_P450. IPR002397. Cyt_P450_B. IPR017972. Cyt_P450_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.630.10. Cyt_P450. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K00517. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00067. p450. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00359. BP450. PR00385. P450. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48264. Cytochrome_P450. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00086. CYTOCHROME_P450. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CP119_SULTO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q972I2 Secondary accession number(s): F9VNW4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with