##gff-version 3
Q96L34	UniProtKB	Chain	1	752	.	.	.	ID=PRO_0000086307;Note=MAP/microtubule affinity-regulating kinase 4	
Q96L34	UniProtKB	Domain	59	310	.	.	.	Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q96L34	UniProtKB	Domain	324	368	.	.	.	Note=UBA;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00212	
Q96L34	UniProtKB	Domain	703	752	.	.	.	Note=KA1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00565	
Q96L34	UniProtKB	Region	1	36	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Region	385	614	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Compositional bias	390	413	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Compositional bias	441	455	.	.	.	Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Compositional bias	459	480	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Compositional bias	494	511	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Compositional bias	527	552	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q96L34	UniProtKB	Active site	181	181	.	.	.	Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10027	
Q96L34	UniProtKB	Binding site	65	73	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q96L34	UniProtKB	Binding site	88	88	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
Q96L34	UniProtKB	Modified residue	214	214	.	.	.	Note=Phosphothreonine%3B by LKB1;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14976552;Dbxref=PMID:14976552	
Q96L34	UniProtKB	Modified residue	423	423	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q8CIP4	
Q96L34	UniProtKB	Modified residue	543	543	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163	
Q96L34	UniProtKB	Alternative sequence	628	752	.	.	.	ID=VSP_004946;Note=In isoform 2. ADEPERIGGPEVTSCHLPWDQTETAPRLLRFPWSVKLTSSRPPEALMAALRQATAAARCRCRQPQPFLLACLHGGAGGPEPLSHFEVEVCQLPRPGLRGVLFRRVAGTALAFRTLVTRISNDLEL->TLDPSKRQNSNRCVSGASLPQGSKIRSQTNLRESGDLRSQVAIYLGIKRKPPPGCSDSPGV;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:11326310,ECO:0000303|PubMed:11347906;Dbxref=PMID:11326310,PMID:11347906	
Q96L34	UniProtKB	Natural variant	377	377	.	.	.	ID=VAR_040766;Note=R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs35070611,PMID:17344846	
Q96L34	UniProtKB	Natural variant	418	418	.	.	.	ID=VAR_040767;Note=In a colorectal adenocarcinoma sample%3B somatic mutation. R->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs780763668,PMID:17344846	
Q96L34	UniProtKB	Mutagenesis	214	214	.	.	.	Note=Prevents phosphorylation and activation by STK11/LKB1 complex. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14976552;Dbxref=PMID:14976552	
Q96L34	UniProtKB	Mutagenesis	214	214	.	.	.	Note=Mimicks phosphorylation state%2C leading to increased activity. Decreases mTORC1 activity. T->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14976552,ECO:0000269|PubMed:23184942;Dbxref=PMID:14976552,PMID:23184942	
Q96L34	UniProtKB	Sequence conflict	70	70	.	.	.	Note=F->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
Q96L34	UniProtKB	Sequence conflict	518	518	.	.	.	Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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Q96L34	UniProtKB	Beta strand	69	78	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
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Q96L34	UniProtKB	Beta strand	84	91	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	92	94	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	97	111	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Beta strand	121	126	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Beta strand	128	135	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	143	150	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	155	174	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Beta strand	186	189	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Beta strand	195	197	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Turn	219	221	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
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Q96L34	UniProtKB	Helix	235	251	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
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Q96L34	UniProtKB	Helix	301	304	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	308	311	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	332	339	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Turn	340	342	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	345	352	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Turn	353	355	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Helix	359	366	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1	
Q96L34	UniProtKB	Turn	367	369	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5ES1