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UniProtKB/Swiss-Prot Q96KQ7 (EHMT2_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 93.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3 EC=2.1.1.43 Alternative name(s): Histone H3-K9 methyltransferase 3 H3-K9-HMTase 3 Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 HLA-B-associated transcript 8 Protein G9a Lysine N-methyltransferase 1C | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1210 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Histone methyltransferase. Preferentially methylates 'Lys-9' of histone H3 and 'Lys-27' of histone H3 (in vitro). H3 'Lys-9' methylation represents a specific tag for epigenetic transcriptional repression by recruiting HP1 proteins to methylated histones. Probably targeted to histone H3 by different DNA-binding proteins like E2F6, MGA, MAX and/or DP1. Also methylates histone H1 By similarity. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + histone L-lysine = S-adenosyl-L-homocysteine + histone N(6)-methyl-L-lysine. Ref.7 |
| Subunit structure | Part of the E2F6.com-1 complex in G0 phase composed of E2F6, MGA, MAX, TFDP1, CBX3, BAT8, EUHMTASE1, RING1, RNF2, MBLR, L3MBTL2 and YAF2. Interacts with GFI1B, WIZ and EHMT1. Ref.9 Ref.10 |
| Subcellular location | Nucleus. Note: Associates with euchromatic regions. Does not associate with heterochromatin. Ref.7 |
| Tissue specificity | Expressed in all tissues examined, with high levels in fetal liver, thymus, lymph node, spleen and peripheral blood leukocytes and lower level in bone marrow. Ref.3 |
| Domain | The SET domain mediates interaction with WIZ. |
| Post-translational modification | Phosphorylated upon DNA damage, probably by ATM or ATR. Ref.11 Ref.12 Ref.13 Ref.14 |
| Sequence similarities | Belongs to the histone-lysine methyltransferase family. Suvar3-9 subfamily. Contains 7 ANK repeats. Contains 1 post-SET domain. Contains 1 pre-SET domain. Contains 1 SET domain. |
| Caution | Ref.3 reported that while NG36 and G9a were originally thought to derive from two separate genes, all G9A transcripts also contain the in frame coding sequence of NG36. It is uncertain whether Met-1 or Met-21 is the initiator methionine. |
| Sequence caution | The sequence AAD21811.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. The sequence AAD21812.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. The sequence BAB63294.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. The sequence BAB63295.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | ANK repeat Repeat |
| Ligand | Metal-binding S-adenosyl-L-methionine Zinc |
| Molecular function | Chromatin regulator Methyltransferase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chromatin modification Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | nucleus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | histone-lysine N-methyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC protein binding Ref.6Non-traceable author statement. Source: UniProtKB zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| GRB2 | P62993 | 1 | EBI-744366,EBI-401755 | |
| KIAA0515 | Q96EI9 | 1 | EBI-744366,EBI-744891 | |
| NCK1 | P16333 | 1 | EBI-744366,EBI-389883 |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] Note: Additional isoforms seem to exist. | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q96KQ7-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q96KQ7-2) Also known as: NG36G9a-SPI; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 373-406: Missing. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q96KQ7-3) Also known as: NG36; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 195-202: PPVPEKRP → VSGMGEMG 203-1210: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1210 | 1210 | Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3 | PRO_0000186068 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 649 – 678 | 30 | ANK 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 684 – 713 | 30 | ANK 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 717 – 746 | 30 | ANK 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 750 – 780 | 31 | ANK 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 784 – 813 | 30 | ANK 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 817 – 846 | 30 | ANK 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 850 – 879 | 30 | ANK 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 972 – 1035 | 64 | Pre-SET | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1037 – 1159 | 123 | SET | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1164 – 1180 | 17 | Post-SET | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1048 – 1050 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1112 – 1113 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2 – 13 | 12 | Poly-Ala | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 160 – 163 | 4 | Poly-Ala | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 300 – 326 | 27 | Poly-Glu | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 974 | 1 | Zinc 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 974 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 976 | 1 | Zinc 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 980 | 1 | Zinc 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 980 | 1 | Zinc 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 985 | 1 | Zinc 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 987 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1017 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1017 | 1 | Zinc 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1021 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1023 | 1 | Zinc 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1027 | 1 | Zinc 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1115 | 1 | Zinc 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1168 | 1 | Zinc 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1170 | 1 | Zinc 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 1175 | 1 | Zinc 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 1085 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 140 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 173 | 1 | Phosphoserine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 232 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 246 | 1 | Phosphoserine Ref.11 Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 555 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 569 | 1 | Phosphoserine Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1210 | 1 | Phosphothreonine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 195 – 202 | 8 | PPVPEKRP → VSGMGEMG in isoform 3. | VSP_002212 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 203 – 1210 | 1008 | Missing in isoform 3. | VSP_002213 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 373 – 406 | 34 | Missing in isoform 2. | VSP_002211 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 55 | 1 | T → N: dbSNP rs7887. Ref.3 Ref.2 Ref.5 | VAR_027973 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1165 | 1 | Y → F: dbSNP rs13919. | VAR_027974 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 178 | 1 | P → S in CAC86666. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 985 | 1 | C → R in CAC86666. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 994 | 1 | C → R in CAA49491. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 922 – 924 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 926 – 929 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 931 – 933 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 940 – 943 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 949 – 952 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 968 – 970 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 986 – 990 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1008 – 1010 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1021 – 1023 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1027 – 1029 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1032 – 1034 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1040 – 1044 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1046 – 1056 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1063 – 1066 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1069 – 1073 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1074 – 1079 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1086 – 1089 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1097 – 1105 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1107 – 1110 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1118 – 1127 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1135 – 1142 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1156 – 1159 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1176 – 1179 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1182 – 1191 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF134726 Genomic DNA. Translation: AAD21811.1. Sequence problems. AF134726 Genomic DNA. Translation: AAD21812.1. Sequence problems. BA000025 Genomic DNA. Translation: BAB63294.1. Sequence problems. BA000025 Genomic DNA. Translation: BAB63295.1. Sequence problems. AJ315532 mRNA. Translation: CAC86666.1. AK056936 mRNA. Translation: BAB71314.1. BC002686 mRNA. Translation: AAH02686.2. Different initiation. BC009351 mRNA. Translation: AAH09351.1. Different initiation. BC018718 mRNA. Translation: AAH18718.1. Different initiation. BC020970 mRNA. Translation: AAH20970.2. Different initiation. X69838 mRNA. Translation: CAA49491.1. Different initiation. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00096972. IPI00220795. IPI00220796. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_006700.3. NP_079532.5. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.709218 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | Q96KQ7. 17 interactions. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q96KQ7. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q96KQ7. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000137324. Homo sapiens. [Contig view] ENSG00000204371. Homo sapiens. [Contig view] ENSG00000206376. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 10919. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:10919. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneCards | GC06M031956. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0005738. HIX0025250. HIX0057920. HIX0058043. HIX0058094. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:14129. EHMT2. | ||||||||||||||||||
| MIM | 604599. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA25267. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q96KQ7. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.43. 247. | ||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | ar_tf_pathway. Regulation of Androgen receptor activity. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q96KQ7. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q96KQ7. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_EHMT2. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000204371. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002110. ANK. IPR003616. Post-SET_Zn_bd. IPR007728. Pre-SET_Zn_bd. IPR003606. Pre-SET_Zn_bd_sub. IPR001214. SET. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.25.40.20. ANK. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00023. Ank. 6 hits. PF05033. Pre-SET. 1 hit. PF00856. SET. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00248. ANK. 6 hits. SM00508. PostSET. 1 hit. SM00468. PreSET. 1 hit. SM00317. SET. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50297. ANK_REP_REGION. 1 hit. PS50088. ANK_REPEAT. 5 hits. PS50868. POST_SET. False negative. PS50867. PRE_SET. 1 hit. PS50280. SET. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 41475. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | EHMT2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q96KQ7 Secondary accession number(s): Q14349 Q9Y331 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 6 Human chromosome 6: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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